Содержание
- 2. Источники и пути утилизации аминокислот источники аминокислот источники аминогрупп Нет специфических форм депонирования аминокислот источник углеродной
- 3. АММИАК (NH3) Пути образования аммиака Дезаминирование аминокислот Дезаминирование биогенных аминов Дезаминирование нуклеотидов Микрофлора кишечника (гниение белков)
- 4. Токсическое действие избытка аммиака 1. В крови избыток NH3 приводит к алкалозу (сдвиг рН в щелоч-ную
- 5. Дефицит α-кетоглутарата вызывает: замедление трансаминирования и, как следствие, угнетается синтез нейромедиаторов (дофамин, ацетилхолин и др.); торможение
- 6. Обезвреживание аммиака Высокая активность реакций дезаминирования аминокислот в тканях Низкая [NH3] в крови Высокая активность связывания
- 7. Реакции связывания NH3 1. Основная реакция связывания аммиака происходит в мито-хондриях всех тканей (наиболее активно в
- 8. СО - NH2 I (CH2)2 I HC - NH2 I COOH глутамин СОOH I (CH2)2 I
- 9. Почки: С участием почечной глутаминазы (аналогично с энтероци-тами) происходит гидролиз глутамина с освобождением NH3. Аммиак нейтрализует
- 10. 2. Обезвреживание аммиака путем синтеза аспарагина: + NH3 + ATP аспартат аспарагин + AMP + PPi
- 11. Цикл глюкоза - аланин 1 2 3 4 5 1 – Образование аланина при окислении аминокислот
- 12. Основная масса аммиака обезвреживается в печени путём синтеза водорастворимого соединения – мочевины – в орнитино-вом цикле.
- 13. 1 реакцию орнитинового цикла катализирует карабмоилфосфатсинтетаза I 2 реакцию катализирует орнитинкарбамоилтрансфераза Аммиак доставляется в печень через
- 14. 3. реакцию катализирует аргининосукцинатсинтетаза источник второго атома N мочевины Цитрулин доставляется из митохондрий в цитозоль (специфическая
- 15. 4. реакцию катализирует аргининосукцинатлиаза амингруппа аспартата оказывается в составе аргинина
- 16. 5. реакцию катализирует аргиназа Образовавшийся орнитин возвращается в матрикс митохондрий (специфическая транслоказа), где он снова взаимодействует
- 18. Скачать презентацию