Метаболизм белков и аминокислот презентация

Содержание

Слайд 2

Гидролитическое расщепление белков и полипептидов, поступающих вместе с пищей, происходит под действием протеолитических

специфических и неспецифических ферментов (протеиназ и пептидаз):
Эндо- и экзопептидазы;
Амино- и карбоксипептидазы;
Сериновые, цистеиновые и др. пептидазы
Образующиеся аминокислоты поступают в кровь и переносятся к различным органам и тканям.

Гидролитическое расщепление белков и полипептидов, поступающих вместе с пищей, происходит под действием протеолитических

Слайд 3

Внутриклеточный протеолиз осуществляется различными лизосомальными протеазами, амино- и карбоксипептидазами, дипептидазами.
Большинство внутриклеточных протеолитических ферментов

заключено в протеасомы.

Внутриклеточный протеолиз осуществляется различными лизосомальными протеазами, амино- и карбоксипептидазами, дипептидазами. Большинство внутриклеточных протеолитических

Слайд 4

⅔ аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза, вовлекаются в

биосинтез белка. Остальные подвергаются катаболизму.
Основными катаболическими превращениями аминокислот являются:
дезаминирование;
трансаминирование;
декарбоксилирование.

⅔ аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза, вовлекаются в

Слайд 5

Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины:
гистамин (продукт декарбоксилирования гистидина),
тирамин (из тирозина),


кадаверин (из лизина),
γ-аминомасляная кислота (из глутамата),
этаноламин (из серина),
дофамин (из тирозина),
серотонин (из окситрипрофана) и др.

Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины: гистамин (продукт декарбоксилирования гистидина), тирамин (из тирозина),

Слайд 6

Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазами аминокислот.
Кофактор декарбоксилаз аминокислот – пиридоксальфосфат.

Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазами аминокислот. Кофактор декарбоксилаз аминокислот – пиридоксальфосфат.

Слайд 7

Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями:
восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное

(элиминирующее), окислительное.
Основным типом является окислительное дезаминирование.

Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями: восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное

Слайд 8

Окислительное дезаминирование катализируется:
- НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами аминокислот.
Продукты окислительного дезаминирования

– α-кетокислоты.

Окислительное дезаминирование катализируется: - НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами аминокислот. Продукты

Слайд 9

Слайд 10

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от α-аминокислоты на α-кетокислоту

без промежуточного образования аммиака.
Ферменты: аминотрансферазы (трансаминазы)
Кофермент: пиридоксальфосфат

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от α-аминокислоты на

Слайд 11

α-аминокислотаs + пиридоксальфосфат-Е → → α-кетокислотаp + пиридоксаминфосфат-Е
α-кетокислотаs + пиридоксаминфосфат-Е →

α-аминокислотаp + пиридоксальфосфат-Е

α-аминок-таs α-кеток-таs α-кеток-тар α-аминок-тар

α-аминокислотаs + пиридоксальфосфат-Е → → α-кетокислотаp + пиридоксаминфосфат-Е α-кетокислотаs + пиридоксаминфосфат-Е → →

Слайд 12

Аммиак, образующийся при дезаминировании, используется:
для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное аминирование;
для синтеза

азотсодержащих соединений.
Избыточный аммиак – продукт катаболизма – должен быть инактивирован и выведен из организма.

Аммиак, образующийся при дезаминировании, используется: для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное аминирование; для

Слайд 13

ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака
Аммониотелический тип у водных животных.

Конечный продукт – аммиак, выделяющийся непосредственно в воду.
Уреотелический тип у наземных позвоночных. Конечный продукт – мочевина.
Урикотелический тип у рептилий и птиц. Конечный продукт – мочевая кислота.

ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака Аммониотелический тип у водных

Слайд 14

БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА
Образование амидов (глутамина и аспарагина) – процесс первичного связывания аммиака в клетках.
Биосинтез

глутамина – наиболее распространенный путь связывания и обезвреживания аммиака в организме.
Глутамин – нетоксичная форма транспортировки и хранения аммиака.
Фермент: глутаминсинтетаза

БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА Образование амидов (глутамина и аспарагина) – процесс первичного связывания аммиака в

Слайд 15

Фермент: глутаминсинтетаза

D

Фермент: глутаминсинтетаза D

Слайд 16

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ
 1. Синтез карбамоилфосфата
Фермент: карбамоилфосфат-синтетаза

Синтез карбамоилфосфата происходит в митохондриях клеток печени.

Донор азота только аммиак (а не амины и другие азотсодержащие соединения).

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ 1. Синтез карбамоилфосфата Фермент: карбамоилфосфат-синтетаза Синтез карбамоилфосфата происходит в митохондриях

Слайд 17

 
2. Образование цитруллина
Фермент: орнитинкарбамоилтрансфераза

орнитин

цитруллин

2. Образование цитруллина Фермент: орнитинкарбамоилтрансфераза орнитин цитруллин

Слайд 18

 3. Взаимодействие цитруллина с аспарагиновой кислотой
Фермент: аргининосукцинатсинтетаза

цитруллин аспартат

+ АМФ + ФФн

аргининосукцинат

3. Взаимодействие цитруллина с аспарагиновой кислотой Фермент: аргининосукцинатсинтетаза цитруллин аспартат + АМФ + ФФн аргининосукцинат

Слайд 19

4. Образование аргинина
Фермент: аргининосукцинатлиаза

4. Образование аргинина Фермент: аргининосукцинатлиаза

Слайд 20

5. Гидролиз аргинина с образованием мочевины
Фермент: аргиназа

аргинин орнитин мочевина

5. Гидролиз аргинина с образованием мочевины Фермент: аргиназа аргинин орнитин мочевина

Слайд 21

Суммарное уравнение мочевинообразования
СО2 + NH3 + аспартат + 3АТФ + 2Н2О → → мочевина

+ фумарат + 2АДФ +АМФ + 2Фн + ФФн

Суммарное уравнение мочевинообразования СО2 + NH3 + аспартат + 3АТФ + 2Н2О →

Слайд 22

БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков:
2/3 расходуются на синтез белка;
1/3 катаболизируются.
Т.е. 1/3 аминокислот

должна синтезироваться вновь.

БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков: 2/3 расходуются на синтез белка; 1/3

Слайд 23

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
Заменимые аминокислоты:
ала, асн, асп, гли, глн, глу, про, сер, тир, цис
Незаменимые

аминокислоты:
вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен, арг, гис
Углеродный скелет образуется из промежуточных метаболитов: гликолиза, пентозомонофосфатного пути цикла Кребса.

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Заменимые аминокислоты: ала, асн, асп, гли, глн, глу, про, сер,

Имя файла: Метаболизм-белков-и-аминокислот.pptx
Количество просмотров: 87
Количество скачиваний: 0