Содержание
- 2. План: 1.Классификация аминокислот. 2. Получение аминокислот. 3.Аминокислоты и их свойства.
- 3. Известно более 150 аминокислот, 20 из них играют исключительную биологическую роль Общая формула аминокислот:
- 4. Аминокислоты – органические соединения, содержащие два типа функциональных групп с противоположными свойствами: аминогруппу (–NH2) и карбоксильную
- 8. 1.Классификация аминокислот
- 9. Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
- 10. По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат,
- 11. Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Поэтому
- 12. Содержание самых важных аминокислот: триптофана, метионина и лизина в некоторых продуктах, наиболее близкое к идеальному составу:
- 13. Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах: Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.
- 14. 2. Получение аминокислот.
- 15. 1. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:
- 16. 2. Присоединение аммиака к α-, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот: CH2=CH–COOH + NH3 → H2N–CH2–CH2–COOH.
- 17. 3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот): O2N–C6H4–COOH + 3H2 → H2N–C6H4–COOH
- 18. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот Отходы с оптически
- 19. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты
- 20. 3.Аминокислоты и их свойства.
- 21. Аминокислоты находятся в растворах в виде биполярных ионов
- 22. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимость от рН среды
- 23. Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т. е.
- 24. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов.
- 25. Из трех молекул α-аминокислот (глицин + аланин + глицин) образуется трипептид: H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH.
- 26. Реакции, обусловленные аминогруппой
- 27. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка
- 28. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы
- 29. Реакции, обусловленные карбоксильной группой
- 30. Реакции декарбоксилирования Декарбоксилирование α-аминокислот, содержащих в качестве заместителя +NH3-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом
- 31. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
- 32. Образование комплексов с металлами
- 33. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот
- 34. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот
- 35. Действие азотистой кислоты Образование гидроксикислот:
- 36. Действие азотистой кислоты Реакция диазотирования:
- 37. ЛЕКЦИЯ Пептиды и белки
- 38. Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
- 39. Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- 40. Пептиды и белки
- 41. Выделяют четыре уровня структурной организации белков. Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура
- 42. Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- 43. Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.
- 44. Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группамиN–H и С=О. Одна из
- 45. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
- 46. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны
- 47. Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка
- 48. Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 49. Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 50. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
- 51. Пептиды и белки Вторичная структура белков β-структура белка
- 52. Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков –S–S–,
- 53. Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в
- 54. Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков
- 55. Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
- 56. Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
- 57. Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в
- 58. Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть,
- 59. Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с
- 60. Цветные реакции белков Качественные реакции на остатки аминокислот
- 61. Указатель реакций Биуретовая Уравнение реакции Проведение опыта Нингидриновая Ксантопротеиновая Уравнение реакции Проведение опыта Миллона Гопкинса-Коле Диазореакция
- 62. Функция качественных реакций Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе
- 63. Биуретовая реакция Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения. пептидная связь
- 64. Биуретовая реакция Реакция обусловлена образованием биуретового комплекса в результате соединения меди с пептидной группировкой белка. В
- 65. Биуретовая реакция Биуретовая реакция протекает так: +CuSO4 +NaOH
- 66. Нингидриновая реакция Качественная реакция на α -аминокислоты Аминокислота с нингидрином образует продукт конденсации типа азометина
- 67. Нингидриновая реакция путем перегруппировки и гидролиза образуется 2-аминоиндандион
- 68. Нингидриновая реакция 2-аминоиндандион реагирует с нингидрином и дает краситель.
- 69. Ксантопротеиновая реакция Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических α - аминокислот : триптофана, фенилаланина, тирозина,
- 70. Ксантопротеиновая реакция +HNO3
- 71. Реакция Миллона Это реакция на аминокислоту тирозин
- 72. Реакция Миллона Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь HNO2) взаимодействует с
- 73. Рекомендации к проведению опыта К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют ~1 мл реактива Миллона встряхивают
- 74. Реакция Гопкинса–Коле Эта реакция определяет аминокислоту триптофан.
- 75. Реакция Гопкинса–Коле Из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид: СО2
- 76. Реакция Гопкинса–Коле формальдегид затем конденсируется с триптофаном: Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который в присутствии минеральных
- 77. Реакция Паули (Диазореакция Паули) Эта реакция аминокислоту гистидин.
- 78. Реакция Паули (Диазореакция Паули) при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия образуется диазобензолсульфоновая кислота:
- 80. Скачать презентацию