Азотсодержащие соединения: аминокислоты презентация

Содержание

Слайд 2

План:

1.Классификация аминокислот.
2. Получение аминокислот.
3.Аминокислоты и их свойства.

План: 1.Классификация аминокислот. 2. Получение аминокислот. 3.Аминокислоты и их свойства.

Слайд 3

Известно более 150 аминокислот,
20 из них играют исключительную биологическую роль
Общая формула

Известно более 150 аминокислот, 20 из них играют исключительную биологическую роль Общая формула аминокислот:
аминокислот:

Слайд 4

Аминокислоты –

органические соединения, содержащие два типа функциональных групп с противоположными свойствами:

Аминокислоты – органические соединения, содержащие два типа функциональных групп с противоположными свойствами: аминогруппу
аминогруппу (–NH2) и карбоксильную группу (–СООН).

Слайд 8

1.Классификация аминокислот

1.Классификация аминокислот

Слайд 9

Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

В зависимости от взаимного расположения

Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам. В зависимости от взаимного расположения амино- и
амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

Слайд 10

По функциональным группам

Алифатические
Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат,

По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин

Слайд 11

Незаменимые аминокислоты —

необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или
том или ином организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.
Незаменимыми являются
9 аминокислот: валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.
Остальные аминокислоты могут синтезироваться в организме животных, их называют заменимыми: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, цистеин, тирозин.

Слайд 12

Содержание самых важных аминокислот: триптофана, метионина и лизина в некоторых продуктах,

Содержание самых важных аминокислот: триптофана, метионина и лизина в некоторых продуктах, наиболее близкое
наиболее близкое к идеальному составу:
в мясе 1:2,5:8,5
в рыбе 0,9:2,8:10,1
в куриных яйцах 1,6:3,3:6,9
в свежем молоке 1,5:2,1:7,4
в пшеничном зерне 1,2:1,2:2,5
в сое 1,0:1,6:6,3

Слайд 13

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

Валин – в зерновых, грибах, мясе,

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах: Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных
молочных продуктах, сое, арахисе.
Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.
Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.
Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.
Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.
Треонин – в яйцах и молочных продуктах.
Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.
Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

Слайд 14

2. Получение аминокислот.

2. Получение аминокислот.

Слайд 15

1. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

1. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

Слайд 16

2. Присоединение аммиака к α-, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот:

CH2=CH–COOH +

2. Присоединение аммиака к α-, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот: CH2=CH–COOH + NH3 → H2N–CH2–CH2–COOH.
NH3 → H2N–CH2–CH2–COOH.

Слайд 17

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот):

O2N–C6H4–COOH

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот): O2N–C6H4–COOH +
+ 3H2 → H2N–C6H4–COOH + 2H2O.

Слайд 18

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот

Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот

Отходы

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот
с оптически активным изомером α-аминокислоты

Очистка

Оптически чистый изомер α-аминокислоты

Слайд 19

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Слайд 20

3.Аминокислоты и их свойства.

3.Аминокислоты и их свойства.

Слайд 21

Аминокислоты находятся в растворах в виде биполярных ионов

Аминокислоты находятся в растворах в виде биполярных ионов

Слайд 22

Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимость от рН среды

Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимость от рН среды

Слайд 23

Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за

Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной
счет карбоксильной группы, т. е. являются амфотерными соединениями.

Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:
H2N–CH2–COOH + HCl → [H3N+–CH2–COOH]Cl–.
Как карбоновые кислоты они образуют соли :
H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O.

Слайд 24

Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов.

Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов.

Слайд 25

Из трех молекул α-аминокислот (глицин + аланин + глицин) образуется трипептид:

Из трех молекул α-аминокислот (глицин + аланин + глицин) образуется трипептид: H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH.
H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH.

Слайд 26

Реакции, обусловленные аминогруппой

Реакции, обусловленные аминогруппой

Слайд 27

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка

Слайд 28

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы

Слайд 29

Реакции, обусловленные карбоксильной группой

Реакции, обусловленные карбоксильной группой

Слайд 30

Реакции декарбоксилирования

Декарбоксилирование α-аминокислот, содержащих в качестве заместителя +NH3-группу, приводит к образованию

Реакции декарбоксилирования Декарбоксилирование α-аминокислот, содержащих в качестве заместителя +NH3-группу, приводит к образованию биогенных
биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

При декарбоксилировании β-фенил-α-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Слайд 31

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Слайд 32

Образование комплексов с металлами 

Образование комплексов с металлами

Слайд 33

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот

Реакции α-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот

Слайд 34

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот

Реакции γ-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот

Слайд 35

Действие азотистой кислоты

Образование гидроксикислот:

Действие азотистой кислоты Образование гидроксикислот:

Слайд 36

Действие азотистой кислоты

Реакция диазотирования:

Действие азотистой кислоты Реакция диазотирования:

Слайд 37

ЛЕКЦИЯ

Пептиды и белки

ЛЕКЦИЯ Пептиды и белки

Слайд 38

Белки (полипептиды) –

биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными)

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
связями.

Слайд 39

Пептиды и белки

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 40

Пептиды и белки

Пептиды и белки

Слайд 41

Выделяют четыре уровня структурной организации белков.

Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура

Выделяют четыре уровня структурной организации белков. Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура

Четвертичная структура

Слайд 42

Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Слайд 43

Пептиды и белки

Первичная структура белка инсулина.

Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.

Слайд 44

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группамиN–H и
группамиN–H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль.

Слайд 45

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Слайд 46

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали.
форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

Слайд 47

Пептиды и белки Вторичная структура белков

α-спираль молекулы белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка

Слайд 48

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех

Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
полипептидных молекул

Слайд 49

Пептиды и белки Вторичная структура белков

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех

Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
полипептидных молекул

Слайд 50

Пептиды и белки Вторичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
цепи

Слайд 51

Пептиды и белки Вторичная структура белков

β-структура белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков β-структура белка

Слайд 52

Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом

Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет
за счет дисульфидных мостиков –S–S–, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Слайд 53

Пептиды и белки Третичная структура белков

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А–
КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

Слайд 54

Пептиды и белки Глобулярные белки

ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре
структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

Слайд 55

Пептиды и белки Фибриллярные белки

ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального

Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
шелка и паутины

Слайд 56

Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за

Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Слайд 57

Пептиды и белки Четвертичная структура белков

ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при
ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

Слайд 58

Пептиды и белки Четвертичная структура белков

НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.

Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере
На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

Слайд 59

Пептиды и белки Денатурация белков

Денатурация белков — это разрушение их природной

Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной)
(нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

Слайд 60

Цветные реакции белков

Качественные реакции на остатки аминокислот

Цветные реакции белков Качественные реакции на остатки аминокислот

Слайд 61

Указатель реакций

Биуретовая
Уравнение реакции
Проведение опыта
Нингидриновая
Ксантопротеиновая
Уравнение реакции
Проведение опыта
Миллона
Гопкинса-Коле
Диазореакция Паули

Указатель реакций Биуретовая Уравнение реакции Проведение опыта Нингидриновая Ксантопротеиновая Уравнение реакции Проведение опыта

Слайд 62

Функция качественных реакций

Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество

Функция качественных реакций Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных
цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.
Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.

Слайд 63

Биуретовая реакция

Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения.

пептидная связь

Биуретовая реакция Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения. пептидная связь

Слайд 64

Биуретовая реакция

Реакция обусловлена образованием биуретового комплекса в результате соединения меди с

Биуретовая реакция Реакция обусловлена образованием биуретового комплекса в результате соединения меди с пептидной
пептидной группировкой белка.
В пептидах и белках пептидная связь обычно находится в амидной форме (или кетоформе), но в щелочной среде она переходит в иминольную (енольную):

Слайд 65

Биуретовая реакция

Биуретовая реакция протекает так:

+CuSO4
+NaOH

Биуретовая реакция Биуретовая реакция протекает так: +CuSO4 +NaOH

Слайд 66

Нингидриновая реакция

Качественная реакция на α -аминокислоты
Аминокислота с нингидрином образует продукт конденсации

Нингидриновая реакция Качественная реакция на α -аминокислоты Аминокислота с нингидрином образует продукт конденсации типа азометина
типа азометина

Слайд 67

Нингидриновая реакция

путем перегруппировки

и гидролиза

образуется 2-аминоиндандион

Нингидриновая реакция путем перегруппировки и гидролиза образуется 2-аминоиндандион

Слайд 68

Нингидриновая реакция

2-аминоиндандион реагирует с нингидрином и дает краситель.

Нингидриновая реакция 2-аминоиндандион реагирует с нингидрином и дает краситель.

Слайд 69

Ксантопротеиновая реакция

Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических α - аминокислот

Ксантопротеиновая реакция Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических α - аминокислот :
:
триптофана,
фенилаланина,
тирозина,
гистидина.

Слайд 70

Ксантопротеиновая реакция

+HNO3

Ксантопротеиновая реакция +HNO3

Слайд 71

Реакция Миллона

Это реакция на аминокислоту тирозин

Реакция Миллона Это реакция на аминокислоту тирозин

Слайд 72

Реакция Миллона

Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей

Реакция Миллона Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь
примесь HNO2) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:

+HgNO3
+Hg(NO2)2
+HNO3
+HNO2

Слайд 73

Рекомендации к проведению опыта

К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют ~1

Рекомендации к проведению опыта К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют ~1 мл
мл реактива Миллона
встряхивают
осторожно нагревают пробирки на пламени спиртовки.
Образуется красное окрашивание.

Слайд 74

Реакция Гопкинса–Коле

Эта реакция определяет аминокислоту триптофан.

Реакция Гопкинса–Коле Эта реакция определяет аминокислоту триптофан.

Слайд 75

Реакция Гопкинса–Коле

Из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается

Реакция Гопкинса–Коле Из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид: СО2
формальдегид:

СО2

Слайд 76

Реакция Гопкинса–Коле

формальдегид затем конденсируется с триптофаном:

Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который

Реакция Гопкинса–Коле формальдегид затем конденсируется с триптофаном: Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который
в присутствии минеральных кислот образует соли, окрашенные в сине-фиолетовый цвет:

Слайд 77

Реакция Паули (Диазореакция Паули)

Эта реакция аминокислоту гистидин.

Реакция Паули (Диазореакция Паули) Эта реакция аминокислоту гистидин.

Слайд 78

Реакция Паули (Диазореакция Паули)

при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом

Реакция Паули (Диазореакция Паули) при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия образуется диазобензолсульфоновая кислота:
натрия образуется диазобензолсульфоновая кислота:
Имя файла: Азотсодержащие-соединения:-аминокислоты.pptx
Количество просмотров: 42
Количество скачиваний: 0