Белки и нуклеиновые кислоты презентация

Содержание

Слайд 2

Белки (полипептиды) − биополимеры, построенные из остатков
α-аминокислот, соединенных пептидными связями.
Пептидной связью называют

амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии α-аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH2 одной молекулы и карбоксильной группы COOH – другой.

Слайд 3

Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков
α-аминокислот -NH-CН(R)-СO-
В составе радикала R могут

быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы,
а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, -NH2).

Слайд 4

Схема образования полипептида

Слайд 5

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и
пространственное строение, исключительно важное для проявления

ими определенных биологических свойств.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
Четвертичная структура

Слайд 6

Первичная структура – определенный набор и последовательность
α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи .

Слайд 7

Вторичная структура –
конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N–H

и С=О.
Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль .

Слайд 8

Третичная структура
– форма закрученной спирали в пространстве,
образованная главным образом за счет

дисульфидных мостиков -S-S-,
водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Слайд 9

Четвертичная структура
– агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия

разных полипептидных цепей.

Слайд 11

Функции белков в природе:
каталитические (ферменты);
регуляторные (гормоны);
структурные (кератин шерсти, фиброин шелка,

коллаген);
двигательные (актин, миозин);
транспортные (гемоглобин);
запасные (казеин, яичный альбумин);
защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Слайд 13

Гидролиз
При гидролизе белков образуются аминокислоты.
Денатурация.
При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной,

потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь.
Цветные реакции:
Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)

Свойства белков

Слайд 14

Модель синтеза белковой молекулы в рибосоме

Слайд 16

Нуклеиновые кислоты − это биополимеры, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев

− нуклеотидов.
Поэтому их называют также полинуклеотидами.
В состав нуклеотида − структурного звена нуклеиновых кислот − входят три составные части:
азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое
углевод (моносахарид) - рибоза или дезоксирибоза
остаток фосфорной кислоты

Нуклеиновые кислоты

Слайд 18

Строение ДНК

Слайд 21

Пуриновые и пиримидиновые азотистые основания

Слайд 24

Макромолекула ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси

в двойную спираль.
Такая пространственная структура удерживается множеством водородных
связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь
спирали. Водородные связи возникают между пуриновым основанием одной
цепи и пиримидиновым основанием другой цепи.
Эти основания составляют
комплементарные пары (от лат. complementum - дополнение).

Слайд 26

Способность ДНК не только хранить, но и использовать генетическую информацию определяется следующими ее

свойствами:
1. Молекулы ДНК способны к репликации (удвоению), т.е. могут обеспечить
возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным .
2. Молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным
образом синтез белков, специфичных для организмов данного вида.
Имя файла: Белки-и-нуклеиновые-кислоты.pptx
Количество просмотров: 21
Количество скачиваний: 0