Содержание
- 2. План: Будова і властивості білків Класифікація білків Функції білків в організмі людини
- 3. Білки були вперше описані шведським хіміком Єнсом Якобом Берцеліусом в 1838 році, який і дав їм
- 4. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул в ХVIII ст. в результаті робіт французького хіміка
- 5. Білки – це високомолекулярні органічні сполуки, полімери, мономерами яких є амінокислоти. До складу білків входить 20
- 6. Класифікація амінокислот Основні амінокислоти – 20 амінокислот, залишки яких входять до складу білків; Замінні амінокислоти –
- 7. В процесі трансляції на рибосомах синтезуються поліпептидні ланцюги. Амінокислоти у них сполучені пептидними зв’язками, що виникають
- 8. Молекулярна модель малої (ліворуч) і великої (праворуч) суб'одиниць бактеріальної рибосоми — молекулярної машини, що синтезує білки.
- 9. Рівні структурної організації білків
- 10. Первинна структура білків Пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна
- 11. Схема первинної структури білків рибонуклеази (А), інсуліну (Б) та нанопептиду (В), виділеного з гемоглобіну.
- 12. Вторинна структура білків Поліпептидний ланцюг скручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв’язками, які виникають між атомами
- 13. Третинна структура білків Визначається розміром, формою та полярністю R-груп та послідовністю амінокислотних залишків. Поліпептидні спіралі орієнтуються
- 14. Моделі третинної структури ланцюга гемоглобіну (А) і міоглобіну (Б) дуже схожі між собою (у вигляді диску
- 15. Четвертинна структура білків Виникає внаслідок об’єднання окремих глобул, які в сукупності становлять функціональну одиницю. Стабілізація визначається
- 16. Колоїдно-осмотичні властивості білків Мала швидкість дифузії Нездатність проходити через напівпроникні мембрани Висока в'язкість розчинів та схильність
- 17. Денатурація – порушення структури білкової молекули – розкручування, втрата вторинної, третинної, четвертинної структур. Причини: нагрівання, вплив
- 18. Необроротна денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури.
- 19. Прості білки (протеїни) Складаються лише з амінокислот, утворюючи поліпептидний ланцюг (альбуміни, глобуліни, кератин волосся, колаген)
- 20. Складаються з поліпептидного ланцюга та небілкового компонента (простетичної групи), в залежності від якого називаються: Складні білки
- 21. Фібрилярні білки ниткоподібні, мають лише виражену вторинну структуру, нерозчинні у воді, виконують структурну, скорочувальну функції (колаген).
- 22. Глобулярні білки мають молекулу у вигляді сфери (глобули), добре виражену третинну структуру, розчинні у воді, виконують
- 23. Мембранні білки мають молекулу у вигляді сфери (глобули) і добре виражену третинну структуру, але не розчинні
- 24. Каталітичні білки ферменти (ензими) збільшують швидкість перебігу хімічних реакцій у 100-1000 разів (трипсин – рис., каталаза,
- 25. Каталітичні білки Каталітичну активність фермента визначає активний центр Активність ферментів виявляється лише при певній температурі, тиску,
- 26. КЛАСИФІКАЦІЯ ТА НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ За офіційною міжнародною класифікацією, ферменти, залежно від типу каталізованих реакцій поділяють на
- 27. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ ЗА ФУНКЦІЯМИ Транспортні білки – переносять кисень, жирні кислоти, жири (гемоглобін, ліпопротеїди крові); Регуляторні
- 28. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ ЗА ФУНКЦІЯМИ Запасаючі білки – (альбумін яйця - овальбумін, казеїн молока); Будівельні білки –
- 29. Антитіло миші проти холери, пристосоване до вуглеводневого антигену (зліва).
- 30. Рух молекули міозину уздовж актинового філаменту при скороченні м'язів.
- 31. Повний набір білків, які в конкретний момент присутні в клітині, певному типі клітин або в організмі,
- 32. Енергетична функція білків – за повного розщеплення 1 г білків звільняється 17,2 кДж енергії Властивості білків
- 33. Порівняльні розміри білків. Зліва направо: антитіло (IGG), гемоглобін, інсулінінсулін (гормон), аденілаткіназааденілаткіназа (фермент) глютамінсинтетазаглютамінсинтетаза (фермент).
- 34. Визначення структури білків Переважна більшість відомих структур білків (біля 90 % в Банку даних білків) були
- 35. Схема рентгеноструктурного аналізу третинної структури білка.
- 36. Кристали білків розмірами від 0,1 до 1 мм для кристалографії. Фотографія в поляризованому світлі.
- 37. Білки надходять в організм разом з їжею й служать основним джерелом амінокислот. Обов'язкове використання білків у
- 38. Борщ — джерело різноманітних денатурованих рослинних і тваринних білків.
- 39. Регуляція транспорту й метаболізму амінокислот — складний, ще не досить вивчений процес. У ньому беруть участь
- 41. Скачать презентацию