Информационные макромолекулы презентация

Белки и нуклеиновые кислоты являются информаци-онными макромолекулами; играют огромную роль в обес-печении способности организма существовать
во времени в пространстве
обеспечивая, тем самым
существование вида
разнообразие видов

Белки и нуклеиновые кислоты
Белки и нуклеиновые кислоты – это органические ве-щества - биополимеры, высокомолекулярные соединения , состоящие из повторяющихся частей мономеров. Процесс синтеза биополимеров называ- ется полимеризацией.
мономеры белка мономеры нуклеиновых
кислот
аминокислоты нуклеотиды

Белки называют протеинами
Состав белков
Углерод
азот
50-54% кислород
15-18% водород
20-23% сера
6-8%
2.5%

Аминокислоты
Общее число аминокислот - 300; из них в состав белков входит только 20. Их называют протеино-выми или белковыми.
Аминокислоты разли-чаются радикалами. Ради-калы (боковые группы) аминокислот различаются по структуре, электричес-кому заряду и раствори-мости, обеспечивая свойс-тва аминокислот. В за- висимости от способности растворятся в воде, ами-нокислоты делятся на: неполярные(гидрофобные) и полярные (гидрофи-льные)
R радикал
│
H2 N — Сα — СООН
│ карбоксильная
H группа
α-углерод
водород
амидная
группа

Образование пептидной связи
Н О O
│ ║ ║
N —CH— C — OH + H — N—СН —C—OH
│ │ │ │
Н R1 Н R2
отщепление
молекулы воды Н R1 H R2
│ │ │ │
Н2О + N ― СН―С― N―СН―С―ОН
│ ║ ║
Н О О
Пептидная связь

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:
1. 4 атома пептидной связи лежат в одной плоскости (рис.7а);
2. Атомы -О- и -Н- пептидной связи имеют трансориентацию;
3. Длина С-N-связи имеет частично двойной характер, поэтому она короче, чем другие связи пептидной цепи и малоподвижна. Вращение вокруг оси С-N практически невозможно, что связано с особенностями электронного строения связи.

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:
1. 4 атома пептидной связи лежат в одной плоскости (рис.7а);
2. Атомы -О- и -Н- пептидной связи имеют трансориентацию;
3. Длина С-N-связи имеет частично двойной характер, поэтому она короче, чем другие связи пептидной цепи и малоподвижна. Вращение вокруг оси С-N практически невозможно, что связано с особенностями электронного строения связи.

Стереометрическая модель пептидной связи

Пространственная модель вращения аминокислотных остатков

Пептиды
Соединения, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называется пептидами:
олигопептиды (содержат до 10 аминокислот),
полипептиды (до 10 аминокислот) и
белки (свыше 100 аминокислот).
мономеры полипептида называют аминокислотными остатками.
В каждом полипептиде на одном конце имеется аминокислотный остаток со свободной аминогруппой (-NH2) и называется N-концевым, а на другом – со свободной карбоксильной гру ппой (-СООН) и называется C-концевым.
Пептиды пишутся, читаются и нумеруются с N-конца; аминокислотные остатки обозначаются символами. Например:
Аla-Tyr-Ley-Ser-……….-Cys

Первичная структура полипептида

Α-спираль вторичной структуры полипептида
В α-спирали NH-группа одного остатка аминокислоты соединяется водородной связью с СО-группой пятого от нее остатка . В итоге образуется спираль, где на 1 виток приходится в среднем 3,6 аминокислотных остатков, шаг спирали равен 0,54мм, диаметр спирали - 0,5мм. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали .

β-складчатый слой вторичной структуры полипептида
β-структура (β-складчатый слой)) формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных цепей:

Третичная структура белка
Третичная структура белка – это трехмерная прост -ранственная структура, образующаяся за счет взаимо- действия между радикалами аминокислот, находя- щимися на значительном расстоянии друг от друга.
При этом, полипептид в конформации либо α-спирали, либо β-структуры или бесструктурного клубка, укладывается в пространстве, образуя конформацию белковой глобулы. При укладке полипептидная цепь стремиться принять энергетически наиболее выгодную форму При этом гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулы у белков растворимых в воде; между ними возникают гидрофобные и вандерваальсовые взаимодействия. В результате внутри глобулы образуется гидрофобное ядро.

Третичная структура белка – это трехмер-ная пространственная структура, образую-щаяся за счет взаимодействия между ра-дикалами аминокислот, находящимися на значительном расстоянии друг от друга.
Третичная структура белка
полипептид в конформации либо α-спирали, либо β-структуры или бесструктурного клубка, укладывается в пространстве, образуя конфор-мацию белковой глобулы.
При укладке полипептидная цепь стремиться при-нять энергетически наиболее выгодную форму
При этом гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулы у бел-ков растворимых в воде; между ними возникают гидрофобные и вандерваальсовые взаимодейс-твия. В результате внутри глобулы образуется гидрофобное ядро.

Белковая глобула

Супервторичная структура белка
Белок с мотивом «спираль-виток-спираль»: а - α-спираль белка, содержащая 3 домена; b - домены связываются с большими бороздками спирали ДНК.

. А – мотив суперструктуры белка «лейциновая застежка-молния» - между α-спиральными участками двух белков; Б – взаимодействие ДНК и белка, содержащего мотив «лейциновая застежка»;

Четвертичная структура белка
Четвертичная структура гемоглобина
Субъединичная структура глутаматсинтетазы: а –
протомер, б – мультимер белка
Рис.28. А – мотив суперструктуры белка «лейциновая застежка-молния» - между α-спиральными участками двух белков; Б – взаимодействие ДНК и белка, содержащего мотив «лейциновая застежка»( по М.Сингер, П.Берг, 1998)

Фолдинг белка
Первичная структура белка формируется в результате трансляции белка. Пептидная цепь претерпевает пространственные изменения, приводящие к ее сворачиванию в правильную трехмерную структуру. Этот процесс называется фолдингом. Фолдинг включает процессы образования вторичной, третичной и четвертичной структур белка. Фолдинг совершается в несколько стадий:
Случайный белок – пептидная цепь в первичной структуре сразу после трансляции свернута в рыхлый клубок. Все связи между аминокислотными остатками (кроме пептидной) отсутствуют. Такая цепь обладает эластичностью: растягивание ее требует приложения силы, после завершения действия силы цепь возвращается в состоянии клубка.
Предшественник расплавленной глобулы – происходит формирование неполной вторичной структуры, за счет взаимодействия всех функционально активных групп аминокислот, кроме радикалов. Цепь принимает определенную пространственную структуру, но частично развернута.
Расплавленная глобула – вторичная структура сформирована; начинается сжатие цепи в компактную глобулу за счет взаимодействий между радикалами, но окончательно сформированных связей еще нет. Радикалы взаимодействуют с «кем попало», выбирая наиболее правильные позиции. Конфигурация глобулы неустойчива. Жесткой третичной структуры еще нет.
Нативный белок – связи в расплавленной глобуле установились: радикалы образовали
максимально возможное количество связей: белок находит оптимально выгодную структуру.

Первичная структура белка формируется в результате трансляции белка. Пептидная цепь претерпевает пространственные изменения, приводящие к ее сворачиванию в правильную трехмерную структуру. Этот процесс называется фолдингом. Фолдинг включает процессы образования вторичной, третичной и четвертичной структур белка. Фолдинг совершается в несколько стадий:
Случайный белок – пептидная цепь в первичной структуре сразу после трансляции свернута в рыхлый клубок. Все связи между аминокислотными остатками (кроме пептидной) отсутствуют. Такая цепь обладает эластичностью: растягивание ее требует приложения силы, после завершения действия силы цепь возвращается в состоянии клубка.
Предшественник расплавленной глобулы – происходит формирование неполной вторичной структуры, за счет взаимодействия всех функционально активных групп аминокислот, кроме радикалов. Цепь принимает определенную пространственную структуру, но частично развернута.
Расплавленная глобула – вторичная структура сформирована; начинается сжатие цепи в компактную глобулу за счет взаимодействий между радикалами, но окончательно сформированных связей еще нет. Радикалы взаимодействуют с «кем попало», выбирая наиболее правильные позиции. Конфигурация глобулы неустойчива. Жесткой третичной структуры еще нет.
Нативный белок – связи в расплавленной глобуле установились: радикалы образовали максимально возможное количество связей: белок находит оптимально выгодную структуру.
Фолдинг белка

Классификация белков
Белки можно классифицировать:
по форме (глобулярные и фибриллярные),
по молекулярной массе (низко-, высокомолекулярные и др.);
по химическому строению (отсутствие или наличию небелковой части): простые и сложные;
по функциям и локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные, митохондриальные и др.),
по возможности регулировать синтез белков (конститутивные, синтез которых идет с постоянной скоростью и индуцибельные, синтез которых возрастает при воздействии факторов среды),
по продолжительности жизни в клетке (очень быстро обновляющиеся, менее чем через час и медленно обновляющиеся в течении недель и месяцев),
по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков): гемоглобины, иммуноглобулины, гистоны, серины.

Некоторые сложные белки

Виды азотистых оснований

Пуриновые и пиримидиновые основания
Строение пентоз

Нуклеиновые кислоты – высокомолекулярные органические соединения - биополимеры, мономерами которых является нуклеотиды.
Нуклеотиды являются нуклеозидфосфатами и содержат 3 химически различных компонента: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид(пентозу) и остаток фосфорной кислоты
азотистое основание
моносахарид (пентозу)
остаток
фосфорной кислоты
нуклеозидфосфат

В зависимости от характера пентозы (рибоза или дезоксирибоза) в нуклеотиде различают рибонуклеозидфосфаты и дезоксинуклеозидмонофос - фаты.
Нуклеозидмоно-, ди - и трифосфаты аденозина

5′С О 5′С О
│
4′С С1′― аз.осн.1 4′С С1′
3′С С2′ 3′С С2′
│
ОН Н Н
Отщепление Н2О
ОН О
│ 3,5-фосфодиэфирная │
ОН ― Р ═ О связь НО - Р ═ О
│ │
О О
│ │
5′С О 5′С О
4′С С1′― аз.осн.2 4′С С1′
3′С С2′ 3′С С2′
ОН Н О Н
Схема образования 3,5-фосфодиэфирной связи

Схема полинуклеотидной цепи с указанием направления роста

Виды нуклеиновых кислот
ДНК РНК
( дезоксиробонуклеиновая) (рибонуклеиновая)
А-форма Z-форма мРНК тРНК рРНК
В-форма мя-РНК рибозимы
РНК-затравки

Вторичная структура ДНК
Молекула ДНК построена из двух полинуклеотидных
цепей, ориентированных антипараллельно,
Цепи соединены водородными связями
Первичная структура одной цепи моле-кулы ДНК комплиментарна другой цепи
Молекула ДНК имеет форму правозакрученной вокруг общей оси спирали; цепи могут быть разделены только путем раскручивания. Диаметр спирали равен 2нм. Длина шага 3,4нм. В каждом витке находится 10 пар нуклеотидов.

Пространственная структура молекулы ДНК

А – модели Z-формы (1) и В-формы (2) молекулы ДНК ; Б - схемы двойной спирали
ДНК: по Уотсону и Крику (1); А-форма(2); В-форма(3).
Полиморфизм молекул ДНК:

.
Схема расположения функциональных участков на молекуле мРНК
Вторичная структура м-РНК,
Схема третичной структуры мРНК (А) и действительно
существующей петли мРНК вируса R-17 (Б)
мРНК

Р-Г-Г-Г-Ц-Г-У-Г-У-МетГ-Г-Ц-Г-Ц-Г-У-А-Г-ДиГУ-А-Г-Ц-Г-Ц-ДиМеГ-Ц-У-Ц-Ц-Ц-
ДиМетГ-Ц-У-Ц-Ц-Ц-У-У-Г-Ц-МетИ-ψ-Г-Г-Г-А-А-Г-У-Ц-Ц-Г-Г-Т-ψ-Ц-Г-А-У-У-Ц-Ц-
Г-Г-А-Ц-У-Ц-Г-У-Ц-Ц-А-Ц-Ц-А-ОН
Первичная структура аланиновой тРНК (по Р.Холли): минорные основания - ДиГУ(дигидроуридин), ДиМетГ (диметилгуанин), МетГ( метил –гуа- нин), МетИ (метилинозин), ψ – псевдоуридин; Р – остаток фосфорной кислоты)
Схема вторичной структуры молекулы тРНК
. Схема третичной
структуры тРНК
тРНК

Первичная структура
молекулы 5.8 рРНК
Вторичная
структура молекулы рРНК
Helicobaster pylori
Третичная структура молекулы рРНК в растворе в зависимости от ионной силы, температуры и рН среды (схема):
а – компактная палочка,
б – компактный клубок,
в - развернутая цепь
рРНК