Содержание
- 2. Биологические свойства – функции белков
- 3. I. По строению простые – протеины сложные – протеиды Классификация белков
- 4. II. По форме белковой молекулы глобулярные белки (> 1:10) фибриллярные белки ( III. По функциональному признаку
- 5. кислые: аспарагиновая и глутаминовая кислоты основные: лизин, аргинин, гистидин нейтральные: а) с гидрофобным радикалом: аланин, валин,
- 6. Аминокислотный анализ белков Задача: определить сколько и каких аминокислот входит в состав белка Расщепление ППЦ на
- 7. Полипептидная теория строения белков Александр Яковлевич Данилевский Эмиль Фишер Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой
- 8. Уровни структурной организации белковых молекул Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура Последова-тельность аминокислот α-спираль
- 9. Стабилизируется пептидными связями, которыми соединены аминокислотные остатки в определенном направлении: от N-конца к С-концу белковой молекулы.
- 10. Методы определения аминокислотной последовательности белка Химическая модификация концевых аминокислот N-концевая а/к – метод Сэнжера С-концевая а/к
- 11. Frederick Senger A цепь В цепь Аминокислотная последовательность инсулина быка Дисульфидные мостики в молекуле инсулина
- 12. Стабилизируется за счет множественных водородных связей между пептидными группами полипептидой цепи Вторичная структура белка
- 13. Вторичная структура белка: α-спираль Модель строения правозакрученной α-спирали (1949-1951 гг.) Л. Полинг Р. Кори
- 14. α-спиральные участки в некоторых белках Миоглобин – 70% Лизоцим – 42% Ca-связывающий белок α-спиральные структуры
- 15. Вторичная структура белка: β-складчатость параллельная антипараллельная водородная связь
- 16. β-складчатые участки в некоторых белках Флаводоксин β-структура с параллельным ходом цепей Супероксиддисмутаза β-структура с антипараллельным ходом
- 17. Особенности строения коллагена тропоколлаген Волокна коллагена
- 18. коллаген (фибриллярный белок) миоглобин (глобулярный белок) Третичная структура белка (нативная) формируется за счет множественных сильных и
- 19. Нативная структура карбоксипептидазы β-складчатость в центральной части молекулы
- 20. Доменная структура фосфоглицераткиназы Гидрофобные ядра
- 21. Стабилизация третичной структуры белка Ковалентные взаимодействия Полярные взаимодействия Изопептидные связи Сложно-эфирные связи Дисульфидные мостики Ионные связи
- 22. Рентгеноструктурный анализ белков Дифракционная картина, в которой заключена информация о структуре белка Структура миоглобина с гемом
- 23. Четвертичная структура белка Гемоглобин - 4 Ферритин - 24 Глутаматдегидрогеназа - 6 Миозин - 6 РНК
- 24. Электронная микроскопия Реконструкция пространственной структуры молекулы белка
- 25. Диссоциация протеинкиназы А цАМФ Неактивная протеинкиназа А Регуляторная субъединица Неактивная каталитическая субъединица Активная каталитическая субъединица
- 26. Надмолекулярные белковые комплексы Пируватдегидрогеназный комплекс Рибосома
- 27. Молекулярная масса белковой молекулы 5000 ÷ несколько млн Дальтон Инсулин – 5 733 Да Миоглобин –
- 28. Методы измерения молекулярной массы белков Ультрацентри-фугирование Гель-фильтрация Электрофоретические методы 1 2 Миозин 200 000 β-галактозидаза 116
- 29. Растворимость белков Гидрофильные белки – растворимы в воде и солевых растворах (гемоглобин, миоглобин, амилаза, пепсин и
- 30. Гидратная оболочка белковых молекул Диполь молекулы воды Асп Глу Гис
- 31. Гидратная оболочка белковых молекул
- 32. Изоэлектрическая точка (pI) белка pI – значение pH, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю.
- 33. Коллоидный раствор рассеивает свет Истинный раствор пропускает свет Свойства белковых растворов Джон Тиндаль (1820-1893) Растворы белков
- 34. Свойства белковых растворов Белки не проходят через полупроницаемые мембраны Диализ Аппарат искусственная почка (гемодиализный аппарат)
- 35. Свойства белковых растворов Водные растворы белков опалесцируют Величина показателя преломления ~ [белка] в растворе
- 36. Свойства белковых растворов Растворы белков поглощают ультрафиолетовые лучи max: 190-210 нм и 260-280 нм Три, Тир,
- 37. Осаждение белков из водных растворов с сохранением пространственной структуры с нарушением пространственной структуры высаливание Нейтральные соли
- 38. Химические свойства белков Амфотерность белков | | Глу - R – COO − + Na+ ?
- 39. Химические свойства белков Гликозилирование О-гликозидные связи (-ОН группы Сер, Тре и Тир) N-гликозидные связи (амидные группы
- 40. Химические свойства белков γ-карбоксилирование остатков Глу Захват двухвалентного кальция: Структура протромбина Са
- 41. Химические свойства белков Цветные реакции белков реакция Миллона на остатки Тир реакция Фолля на остатки Цис
- 42. Белок-белковые взаимодействия Антиген-антитело Гормон-рецептор Актин-миозин
- 44. Скачать презентацию