Содержание белков в животных и растительных тканях презентация

Содержание

Слайд 2

Биологические свойства –
функции белков

Биологические свойства – функции белков

Слайд 3

I. По строению

простые – протеины

сложные – протеиды

Классификация белков

I. По строению простые – протеины сложные – протеиды Классификация белков

Слайд 4

II. По форме белковой
молекулы

глобулярные
белки (> 1:10)

фибриллярные
белки (<1:10)

III. По функциональному
признаку

Классификация

II. По форме белковой молекулы глобулярные белки (> 1:10) фибриллярные белки ( III.
белков

Слайд 5

кислые: аспарагиновая и глутаминовая кислоты
основные: лизин, аргинин, гистидин

нейтральные:
а) с

кислые: аспарагиновая и глутаминовая кислоты основные: лизин, аргинин, гистидин нейтральные: а) с гидрофобным
гидрофобным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, глицин, триптофан, метионин;
б) с гидрофильным радикалом: треонин, серин; тирозин, цистеин, аспарагин, глутамин.

Классификация аминокислот

Слайд 6

Аминокислотный анализ белков

Задача: определить сколько и каких аминокислот входит в состав

Аминокислотный анализ белков Задача: определить сколько и каких аминокислот входит в состав белка
белка

Расщепление ППЦ на отдельные аминокислоты - гидролиз

Анализ смеси аминокислот

Электрофорез

Образец

Ячейка

Направление
миграции

Хроматография

Гельфильтрация

Разделение аминокислот происходит в зависимости от размера молекулы.

Слайд 7

Полипептидная теория строения белков

Александр Яковлевич Данилевский

Эмиль Фишер

Белки состоят из аминокислот, соединенных

Полипептидная теория строения белков Александр Яковлевич Данилевский Эмиль Фишер Белки состоят из аминокислот,
между собой пептидными связями.

N-конец

С-конец

Пептидная связь

Слайд 8

Уровни структурной организации белковых молекул

Первичная структура

Вторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура

Последова-тельность аминокислот

α-спираль

Полипептидная цепь

Ассамблея

Уровни структурной организации белковых молекул Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура
субъединиц

Слайд 9

Стабилизируется пептидными связями, которыми соединены аминокислотные остатки в определенном направлении: от

Стабилизируется пептидными связями, которыми соединены аминокислотные остатки в определенном направлении: от N-конца к
N-конца к С-концу белковой молекулы.

Первичная структура белка

Слайд 10

Методы определения аминокислотной последовательности белка

Химическая модификация концевых аминокислот
N-концевая а/к – метод

Методы определения аминокислотной последовательности белка Химическая модификация концевых аминокислот N-концевая а/к – метод
Сэнжера
С-концевая а/к – метод восстановления концевой СООН группы в спиртовую
Избирательный гидролиз полипептида
с С-конца – Карбоксипептидазный метод
с N-конца – Аминопептидазный метод
Метод Эдмана (фенилизотиоцианатный метод)

Секвенатор белков, работающий на основе метода Эдмана.

Слайд 11

Frederick Senger

A цепь

В цепь

Аминокислотная последовательность инсулина быка

Дисульфидные мостики в молекуле инсулина

Frederick Senger A цепь В цепь Аминокислотная последовательность инсулина быка Дисульфидные мостики в молекуле инсулина

Слайд 12

Стабилизируется за счет множественных водородных связей между пептидными группами полипептидой цепи

Стабилизируется за счет множественных водородных связей между пептидными группами полипептидой цепи Вторичная структура белка

Вторичная структура белка

Слайд 13

Вторичная структура белка: α-спираль

Модель строения правозакрученной α-спирали (1949-1951 гг.)

Л. Полинг

Р. Кори

Вторичная структура белка: α-спираль Модель строения правозакрученной α-спирали (1949-1951 гг.) Л. Полинг Р. Кори

Слайд 14

α-спиральные участки в некоторых белках

Миоглобин – 70%

Лизоцим – 42%

Ca-связывающий белок

α-спиральные структуры

α-спиральные участки в некоторых белках Миоглобин – 70% Лизоцим – 42% Ca-связывающий белок α-спиральные структуры

Слайд 15

Вторичная структура белка: β-складчатость

параллельная

антипараллельная

водородная
связь

Вторичная структура белка: β-складчатость параллельная антипараллельная водородная связь

Слайд 16

β-складчатые участки в некоторых белках

Флаводоксин

β-структура с параллельным ходом цепей

Супероксиддисмутаза

β-структура с антипараллельным

β-складчатые участки в некоторых белках Флаводоксин β-структура с параллельным ходом цепей Супероксиддисмутаза β-структура
ходом цепей

Слайд 17

Особенности строения коллагена

тропоколлаген

Волокна коллагена

Особенности строения коллагена тропоколлаген Волокна коллагена

Слайд 18

коллаген
(фибриллярный белок)

миоглобин
(глобулярный белок)

Третичная структура белка (нативная)

формируется за счет множественных сильных и

коллаген (фибриллярный белок) миоглобин (глобулярный белок) Третичная структура белка (нативная) формируется за счет
слабых взаимодействий, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков

Слайд 19

Нативная структура карбоксипептидазы

β-складчатость в центральной части молекулы

Нативная структура карбоксипептидазы β-складчатость в центральной части молекулы

Слайд 20

Доменная структура фосфоглицераткиназы

Гидрофобные ядра

Доменная структура фосфоглицераткиназы Гидрофобные ядра

Слайд 21

Стабилизация третичной структуры белка

Ковалентные взаимодействия

Полярные взаимодействия

Изопептидные
связи

Сложно-эфирные
связи

Дисульфидные
мостики

Ионные
связи

Водородные
связи

Силы
Ван-дер-Ваальса

Ион-диполь

Диполь-диполь

Индуцированный диполь

Гидрофобные взаимодействия

Стабилизация третичной структуры белка Ковалентные взаимодействия Полярные взаимодействия Изопептидные связи Сложно-эфирные связи Дисульфидные

Слайд 22

Рентгеноструктурный анализ белков

Дифракционная картина, в которой заключена информация о структуре белка

Структура

Рентгеноструктурный анализ белков Дифракционная картина, в которой заключена информация о структуре белка Структура
миоглобина с гемом

Модель электронной плотности гема

Слайд 23

Четвертичная структура белка

Гемоглобин - 4

Ферритин - 24

Глутаматдегидрогеназа - 6

Миозин - 6

РНК

Четвертичная структура белка Гемоглобин - 4 Ферритин - 24 Глутаматдегидрогеназа - 6 Миозин
полимераза – 10-12

Слайд 24

Электронная микроскопия

Реконструкция пространственной структуры молекулы белка

Электронная микроскопия Реконструкция пространственной структуры молекулы белка

Слайд 25

Диссоциация протеинкиназы А

цАМФ

Неактивная протеинкиназа А

Регуляторная субъединица

Неактивная
каталитическая субъединица

Активная
каталитическая субъединица

Диссоциация протеинкиназы А цАМФ Неактивная протеинкиназа А Регуляторная субъединица Неактивная каталитическая субъединица Активная каталитическая субъединица

Слайд 26

Надмолекулярные белковые комплексы

Пируватдегидрогеназный комплекс

Рибосома

Надмолекулярные белковые комплексы Пируватдегидрогеназный комплекс Рибосома

Слайд 27

Молекулярная масса белковой молекулы

5000 ÷ несколько млн Дальтон

Инсулин – 5 733

Молекулярная масса белковой молекулы 5000 ÷ несколько млн Дальтон Инсулин – 5 733
Да

Миоглобин – 17 000 Да

Гемоглобин – 64 500 Да

Фибриноген – 330 000 Да

Глутаматдегидрогеназ – 1000 000 Да

Слайд 28

Методы измерения молекулярной массы белков

Ультрацентри-фугирование

Гель-фильтрация

Электрофоретические методы

1

2

Миозин 200 000

β-галактозидаза 116 250

Гликогенфосфорилаза b

Методы измерения молекулярной массы белков Ультрацентри-фугирование Гель-фильтрация Электрофоретические методы 1 2 Миозин 200
97 400

Бычий сывороточный альбумин 66 200

Овальбумин 45 000

Карбоангидраза 31 000

Соевый ингибитор трипсина 21 500

Лизоцим 14 400

Mr
стандартов

Неизв.
белок

Слайд 29

Растворимость белков

Гидрофильные белки – растворимы в воде и солевых растворах (гемоглобин,

Растворимость белков Гидрофильные белки – растворимы в воде и солевых растворах (гемоглобин, миоглобин,
миоглобин, амилаза, пепсин и др.)

Гидрофобные белки – растворимы в аполярных растворителях (белки, входящие в состав клеточных мембран и др.)

Белки, не растворимые ни в воде, ни в аполярных растворителях (кератин, коллаген, фиброин и др.)

Слайд 30

Гидратная оболочка белковых молекул

Диполь молекулы воды

Асп
Глу

Гис

Гидратная оболочка белковых молекул Диполь молекулы воды Асп Глу Гис

Слайд 31

Гидратная оболочка белковых молекул

Гидратная оболочка белковых молекул

Слайд 32

Изоэлектрическая точка (pI) белка

pI – значение pH, при котором суммарный заряд

Изоэлектрическая точка (pI) белка pI – значение pH, при котором суммарный заряд белковой
белковой молекулы равен нулю.

- молекула белка несет положительный заряд

- молекула белка несет отрицательный заряд

Слайд 33

Коллоидный раствор рассеивает свет

Истинный раствор пропускает свет

Свойства белковых растворов

Джон Тиндаль
(1820-1893)

Растворы белков

Коллоидный раствор рассеивает свет Истинный раствор пропускает свет Свойства белковых растворов Джон Тиндаль
– коллоидные растворы (эффект Тиндаля)

Слайд 34

Свойства белковых растворов

Белки не проходят через полупроницаемые мембраны

Диализ

Аппарат искусственная почка
(гемодиализный аппарат)

Свойства белковых растворов Белки не проходят через полупроницаемые мембраны Диализ Аппарат искусственная почка (гемодиализный аппарат)

Слайд 35

Свойства белковых растворов

Водные растворы белков опалесцируют

Величина показателя преломления ~ [белка] в

Свойства белковых растворов Водные растворы белков опалесцируют Величина показателя преломления ~ [белка] в растворе
растворе

Слайд 36

Свойства белковых растворов

Растворы белков поглощают ультрафиолетовые лучи

max: 190-210 нм и 260-280

Свойства белковых растворов Растворы белков поглощают ультрафиолетовые лучи max: 190-210 нм и 260-280
нм

Три, Тир, Фен

Пептидная связь

λ, нм

поглощение

Растворы белков обладают оптической активностью

Слайд 37

Осаждение белков из водных растворов

с сохранением пространственной
структуры

с нарушением пространственной структуры

высаливание

Нейтральные соли

Осаждение белков из водных растворов с сохранением пространственной структуры с нарушением пространственной структуры
сильных кислот и оснований:

Малополярные органические растворители при низкой темпе-ратуре: этанол, метанол, ацетон.

денатурация

Высокая температура
Высокое давление
Радиация
Изменение pH среды
Органические аполярные растворители
Соли тяжелые металлы
Встряхивание

Слайд 38

Химические свойства белков

Амфотерность белков

| |
Глу - R – COO −

Химические свойства белков Амфотерность белков | | Глу - R – COO −
+ Na+ ? Глу - R - CООNa
| |

Восстановление или окисление -S-S- и -SH групп

Фосфорилирование по -ОН группам Тре, Тир, Сер

| |
Сер- CН2 - OH + H3PO4 ? Сер – СН2 - O - PO3H2 + H2O
| |

Слайд 39

Химические свойства белков

Гликозилирование

О-гликозидные связи (-ОН группы Сер, Тре и Тир)

Химические свойства белков Гликозилирование О-гликозидные связи (-ОН группы Сер, Тре и Тир) N-гликозидные

N-гликозидные связи (амидные группы Асн)

Метилирование

S-аденозилметионин – источник метильных групп

Слайд 40

Химические свойства белков

γ-карбоксилирование остатков Глу

Захват двухвалентного кальция:

Структура протромбина

Са

Химические свойства белков γ-карбоксилирование остатков Глу Захват двухвалентного кальция: Структура протромбина Са

Слайд 41

Химические свойства белков

Цветные реакции белков

реакция Миллона на остатки Тир
реакция

Химические свойства белков Цветные реакции белков реакция Миллона на остатки Тир реакция Фолля
Фолля на остатки Цис
реакция Сакагучи на остатки Арг
биуретовая р-я на наличие пептидной группировки

Гидролиз белков

кислотный
щелочной
ферментативный

Слайд 42

Белок-белковые взаимодействия

Антиген-антитело

Гормон-рецептор

Актин-миозин

Белок-белковые взаимодействия Антиген-антитело Гормон-рецептор Актин-миозин
Имя файла: Содержание-белков-в-животных-и-растительных-тканях.pptx
Количество просмотров: 127
Количество скачиваний: 0