Слайд 2
![Биохимия – наука о химическом составе живых организмов и химических процессах в них протекающих.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-1.jpg)
Биохимия – наука о химическом составе живых организмов и химических процессах
в них протекающих.
Слайд 3
![Основные разделы биохимии: 1 – статическая 2 – динамическая 3 – функциональная](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-2.jpg)
Основные разделы биохимии:
1 – статическая
2 – динамическая
3 – функциональная
Слайд 4
![Задачи статической БХ – изучение химического состава организмов и структуры](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-3.jpg)
Задачи
статической БХ – изучение химического состава организмов и структуры составляющих их
молекул (белков, аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, углеводов, липидов, витаминов, гормонов)
Слайд 5
![динамической БХ - изучение химических превращений, происходящих в процессе жизнедеятельности](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-4.jpg)
динамической БХ - изучение химических превращений, происходящих в процессе жизнедеятельности организма
функциональной
БХ - изучение химических основ функционирования отдельных органов и тканей.
Слайд 6
![Биохимия человека Молекулярная биология Генная инженерия Биотехнология Медицинская биохимия Экологическая](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-5.jpg)
Биохимия человека
Молекулярная биология
Генная инженерия
Биотехнология
Медицинская биохимия
Экологическая биохимия
Эволюционная биохимия
Квантовая биохимия
и т.д.
Слайд 7
![Константин Сигизмундо-вич Кирхгоф (русский химик, академик Петербург-ской АН (1764-1833)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-6.jpg)
Константин Сигизмундо-вич Кирхгоф (русский химик, академик Петербург-ской АН
(1764-1833)
Слайд 8
![Академик А.Я. Данилевский - один из основопо-ложников биохимии в России (1838-1923)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-7.jpg)
Академик А.Я. Данилевский - один из основопо-ложников биохимии в России
(1838-1923)
Слайд 9
![Николай Иванович Лунин (1853-1937)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-8.jpg)
Николай Иванович Лунин
(1853-1937)
Слайд 10
![немецкий химик Эмиль Фишер (1853-1919)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-9.jpg)
немецкий химик Эмиль Фишер (1853-1919)
Слайд 11
![Алексей Николаевич Бах (1857-1948)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-10.jpg)
Алексей Николаевич Бах
(1857-1948)
Слайд 12
![Альберт Лестер Ленинджер –один из осново-положников биоэнер-гетики (1917-1986)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-11.jpg)
Альберт Лестер Ленинджер –один из осново-положников биоэнер-гетики (1917-1986)
Слайд 13
![Энгельгардт Владимир Александ-рович (1894 -1984)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-12.jpg)
Энгельгардт Владимир Александ-рович
(1894 -1984)
Слайд 14
![Белки - это полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-13.jpg)
Белки - это полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную
структуру.
Слайд 15
![Функции белков каталитическая (ферменты), регуляторная (гормоны), строительная (структурообрузующие белки), двигательная](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-14.jpg)
Функции белков
каталитическая (ферменты),
регуляторная (гормоны),
строительная (структурообрузующие белки),
двигательная (сократит. белки),
транспортная
защитная
(антитела),
энергетическая (белки, уч-щие в энергетическом обмене)
Слайд 16
![В 1952 г. датский биохимик К. Линдерштрем-Ланг предложил рассматривать четыре](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-15.jpg)
В 1952 г. датский биохимик К. Линдерштрем-Ланг предложил рассматривать четыре уровня
организации белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Слайд 17
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-16.jpg)
Слайд 18
![Первичная структура](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-17.jpg)
Слайд 19
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-18.jpg)
Слайд 20
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-19.jpg)
Слайд 21
![Свойства пептидной связи: на 10% короче одинарной связи (1,53 Å)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-20.jpg)
Свойства пептидной связи:
на 10% короче одинарной связи (1,53 Å)
расположение С и
N в одной плоскости
постоянное перемещение электрона между O и N, что приводит к образованию частично двойной связи.
возможно образование цис-транс изомерии относительно пептидной связи
возможность образования водородной связи засчет Н пептидной группы
Слайд 22
![Вторичная структура - пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-21.jpg)
Вторичная структура -
пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка на отдельных
ее участках.
Надвторичные структуры - термодинамически или кинетически стабильные комплексы альфа-спиралей и бета-структур, формирующиеся за счет межрадикальных взаимодействий.
Слайд 23
![Вторичная структура](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-22.jpg)
Слайд 24
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-23.jpg)
Слайд 25
![Области с нерегулярной вторичной структурой – беспорядочный клубок](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-24.jpg)
Области с нерегулярной вторичной структурой – беспорядочный клубок
Слайд 26
![Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-25.jpg)
Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой.
Но
у разных белков есть похожие сочетания элементов вторичной структуры – это называют супервторичной структурой («структурные мотивы»: α/β бочонок, цинковый палец, лейциновая застежка-молния и т.д.)
Слайд 27
![Третичная структура](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-26.jpg)
Слайд 28
![Четвертичная структура: пример - гемоглобин](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-27.jpg)
Четвертичная структура: пример - гемоглобин
Слайд 29
![Фолдинг – укладка белка в пространстве (формирование вторичной, третичной структуры)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-28.jpg)
Фолдинг – укладка белка в пространстве (формирование вторичной, третичной структуры)
Слайд 30
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-29.jpg)
Слайд 31
![«Шапероны» - белки, помогающие синтезируемому белку быстро найти правильную пространственную](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-30.jpg)
«Шапероны» - белки, помогающие синтезируемому белку быстро найти правильную пространственную ориентацию
Впервые
были обнаружены при перегреве организма → белки теплового шока
Слайд 32
![ШП много в функционально активных тканях: эмбриональной, лимфатической, яичников и т.д.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-31.jpg)
ШП много в функционально активных тканях: эмбриональной, лимфатической, яичников и т.д.
Слайд 33
![Физико-химические свойства белков Белки – высокомолекулярные соединения, их Mr 6000](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-32.jpg)
Физико-химические свойства белков
Белки – высокомолекулярные соединения, их Mr 6000 -1 000
000 Д и выше.
По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.
Слайд 34
![Коллоидные свойства: высокая вязкость и способность к гелеобразованию, способность к](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-33.jpg)
Коллоидные свойства:
высокая вязкость и способность к гелеобразованию,
способность к набуханию,
неспособность
проникать через полупроницаемые мембраны,
незначительная диффузия,
низкое осмотическое и высокое онкотическое давление,
оптические свойства
Слайд 35
![Растворы белков обладают характерной опалесценцией. Эффект Тиндаля: при боковом освещении лучи света образуют светящийся конус](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-34.jpg)
Растворы белков обладают характерной опалесценцией.
Эффект Тиндаля: при боковом освещении лучи
света образуют светящийся конус
Слайд 36
![Способность к ионизации Определяется наличием в составе белка аминокислот: диаминомонокарбоновых](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-35.jpg)
Способность к ионизации
Определяется наличием в составе белка аминокислот: диаминомонокарбоновых - асп,
глу и моноаминодикарбоновых - лиз, арг, гис
Слайд 37
![Суммарный заряд белка зависит от рН среды: в кислой среде](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-36.jpg)
Суммарный заряд белка зависит
от рН среды:
в кислой среде
-СОО- +
Н+ → -СООН
в щелочной среде
-NH3+ +ОН- → -NH2 + H2O
Слайд 38
![→ подвижность в электрическом поле Значение рН, при котором белок электронейтрален, называется изоэлектрической точкой](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-37.jpg)
→ подвижность в электрическом поле
Значение рН, при котором белок электронейтрален, называется
изоэлектрической точкой
Слайд 39
![Растворимость и осаждаемость белков Растворимость белков в воде зависит от:](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-38.jpg)
Растворимость и осаждаемость белков
Растворимость белков в воде зависит от: формы,
молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка
Слайд 40
![Осаждение белков: 1. Высаливание нейтральными солями, н-р, (NH4)SO4 - обратимый](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-39.jpg)
Осаждение белков:
1. Высаливание нейтральными солями, н-р, (NH4)SO4 - обратимый процесс,
белок теряет гидратную оболочку, нативные свойства сохраняются .
Слайд 41
![2. Осаждение белков с потерей нативных свойств: с белка снимается](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-40.jpg)
2. Осаждение белков с потерей нативных свойств: с белка снимается гидратная
оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Н-р, соли Cu, Hg, As, Fe, концентрированные неорганические кислоты - HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды - танины, йодистая ртуть.
Слайд 42
![Необратимое осаждение белка - денатурация 1. Физические факторы денатурации: температура,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-41.jpg)
Необратимое осаждение белка - денатурация
1. Физические факторы денатурации:
температура, давление, механическое воздействие,
ультразвуковое и ионизирующее излучение.
2. Химические факторы денатурации:
кислоты, щелочи, органические растворители, детергенты, тяжелые металлы, алкалоиды.
Слайд 43
![Ренатурация (ренативация) – обратимый процесс денатурации Процесс восстановления физико-химических и](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-42.jpg)
Ренатурация (ренативация) – обратимый процесс денатурации
Процесс восстановления физико-химических и биологических свойств
денатурированного белка после удаления денатурирующих веществ.
Слайд 44
![Методы выделения и очистки белков гомогенизация - клетки растираются до](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-43.jpg)
Методы выделения и очистки белков
гомогенизация - клетки растираются до однородной
массы;
экстракция белков водными или водно-солевыми растворами;
высаливание;
диализ / гель-фильтрация;
электрофорез;
хроматография;
ультрацентрифугирование.
Слайд 45
![Для обнаружения белков в растворе применяются: цветные реакции реакции осаждения](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-44.jpg)
Для обнаружения белков в растворе применяются:
цветные реакции
реакции осаждения
Слайд 46
![Диализ](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-45.jpg)
Слайд 47
![Гель-фильтрация белков](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-46.jpg)
Слайд 48
![Ультрацентрифугирование](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-47.jpg)
Слайд 49
![Электрофорез белков](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-48.jpg)
Слайд 50
![ЭФ белков сыворотки крови здорового человека на бумаге](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-49.jpg)
ЭФ белков сыворотки крови здорового человека на бумаге
Слайд 51
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-50.jpg)
Слайд 52
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-51.jpg)
Слайд 53
![Хроматография белков](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-52.jpg)
Слайд 54
![Различают: положительно заряженные анионообменники, н-р, диэтиламиноэтилцеллюлоза (ДЭАЭ-целлюлоза), содержащая катионные группы](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-53.jpg)
Различают:
положительно заряженные анионообменники, н-р, диэтиламиноэтилцеллюлоза (ДЭАЭ-целлюлоза), содержащая катионные группы
отрицательно заряженные
катионообменники, н-р карбоксиметилцеллюлоза (КМ-целлюлоза), содержащая анионные группы.
Слайд 55
![](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-54.jpg)
Слайд 56
![Аффинная хроматография, или хроматография по сродству](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-55.jpg)
Аффинная хроматография, или хроматография по сродству
Слайд 57
![Изоэлектрическое фокусирование](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-56.jpg)
Изоэлектрическое фокусирование
Слайд 58
![Определение мол.весов в SDS-ЭФ](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/413787/slide-57.jpg)
Определение мол.весов в SDS-ЭФ