Презентация на тему Ферментный катализ

Содержание

Ферментный катализ Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций Биологические особенности ферментного катализаНейтральный рНВодная средаТемпература 40оСНормальное атмосферное давлениеВысокая скорость реакций Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции Энергия активации – это такое количество энергии в калориях, которое необходимо для того, чтобы Этапы ферментативной реакции Преимущества реакции  с участием ферментаСближение и ориентация субстрата в активном центре ферментаИсключение воды из Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции Строение ферментов 					Ферменты Простые Активный центр ферментаУчасток связывания (контактная площадка)Каталитический участокОбеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата)Обеспечивает выбор пути химического превращения Строение фермента Строение сложного фермента Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов, основанная на комплементарности структуры субстрата и активного Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия  «рука-перчатка») Виды специфичности ферментовАбсолютнаяСтереохимическая Относительная (групповая) Активность фермента – это изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени. Единицы активности ферментов		Ф + С	  ФСК		Ф + П1 катал = 1 моль/с = 6*107 Способы регулирования активности ферментов путем изменения:Концентрации субстратарН средыТемпературыХимического состава реакционной среды Влияние концентрации субстрата  на активность фермента Влияние рН  на активность фермента Влияние температуры   на активность фермента Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментовАктивацияИнгибирование Конкурентное и неконкурентное ингибирование Типы ингибированияОбратимоеНеобратимоеКонкурентноеНеконкурентноеВызвано веществами имеющими структуру похожую на структуру субстрата Вызвано веществами не имеющими структурного сходства Конкурентное и неконкурентное ингибирование Аллосте-рическое ингиби-рование фермента Особенности аллостерических ферментовэто олигомерные белкиимеют аллостерический центрпроявляют различную специфичность к аллостерическим модуляторамрегуляция аллостерических ферментов обратимакатализируют Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментовЧастичный протеолизАссоциация – диссоциацияФосфорилирование - дефосфорилирование Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза Профермент    активная форма фермента + пептид Регуляция активности фермента путем ассоциация - диссоциация Регуляция активности фермента путем фосфорилирования- дефосфорилирования Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и биохимическими параметрами. Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)АААА		ЛДГ 1		сердцеАААВ		ЛДГ 2ААВВ		ЛДГ 3АВВВ		ЛДГ 4ВВВВ		ЛДГ 5		мышцы Факторы, определяющие распространение изоферментовОсобенности метаболизма в различных органах и тканяхОсобенности метаболизма в различных органеллах клеткиОсобенности Последовательный мультиферментный процесс Мультиферментный комплекс – синтаза жирных кислот Классификация ферментовОксидоредуктазыТрансферазыГидролазыЛиазыИзомеразыЛигазыОкислительно – восстановительные реакции всех типовПеренос отдельных атомов и групп атомовГидролитическое расщепление химических связей

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1 Ферментный катализ

Ферментный катализ

Слайд 3
Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций

Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций

Слайд 4 Биологические особенности ферментного катализа
Нейтральный рН
Водная среда
Температура 40оС
Нормальное атмосферное давление
Высокая скорость реакций

Биологические особенности ферментного катализаНейтральный рНВодная средаТемпература 40оСНормальное атмосферное давлениеВысокая скорость реакций

Слайд 5 Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции

Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции

Слайд 6
Энергия активации – это такое количество энергии в калориях, которое необходимо

Энергия активации – это такое количество энергии в калориях, которое необходимо для того, чтобы
для того, чтобы все молекулы 1 моля вещества при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического барьера.

Слайд 7 Этапы ферментативной реакции

Этапы ферментативной реакции

Слайд 8 Преимущества реакции с участием фермента
Сближение и ориентация субстрата в активном центре фермента
Исключение

Преимущества реакции 
 с участием ферментаСближение и ориентация субстрата в активном центре ферментаИсключение воды из
воды из места проведения реакции
Стабилизация переходного состояния
Перенос групп


Слайд 9 Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции

Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции

Слайд 10 Строение ферментов
Ферменты

Простые

Строение ферментов 					Ферменты Простые       СложныеБелковая часть  Белковая часть
Сложные

Белковая часть Белковая часть Небелковая часть
Апофермент Кофермент – легко Простетическая диссоциирует с группа –прочно
апоферментом связана с
апоферментом



Слайд 11 Активный центр фермента
Участок связывания
(контактная площадка)
Каталитический участок
Обеспечивает субстратную
специфичность
(выбор субстрата)
Обеспечивает выбор

Активный центр ферментаУчасток связывания (контактная площадка)Каталитический участокОбеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата)Обеспечивает выбор пути химического превращения
пути
химического превращения
данного субстрата (тип реакции)

Слайд 12 Строение фермента

Строение фермента

Слайд 13 Строение сложного фермента

Строение сложного фермента

Слайд 14
Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов, основанная на комплементарности структуры

Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов, основанная на комплементарности структуры субстрата и активного
субстрата и активного центра фермента.

Слайд 15 Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)
Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия «рука-перчатка»)

Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия
 «рука-перчатка»)

Слайд 16 Виды специфичности ферментов
Абсолютная

Стереохимическая

Относительная (групповая)

Виды специфичности ферментовАбсолютнаяСтереохимическая Относительная (групповая)

Слайд 17
Активность фермента – это изменение субстрата под влиянием фермента в единицу

Активность фермента – это изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени.
времени.

Слайд 18 Единицы активности ферментов
Ф + С ФСК Ф + П

1 катал = 1

Единицы активности ферментов		Ф + С	 ФСК		Ф + П1 катал = 1 моль/с = 6*107 МЕ1
моль/с = 6*107 МЕ

1 МЕ = 1 мкмоль/мин = 16,67 нкат




Слайд 19 Способы регулирования активности ферментов путем изменения:

Концентрации субстрата
рН среды
Температуры
Химического состава реакционной среды

Способы регулирования активности ферментов путем изменения:Концентрации субстратарН средыТемпературыХимического состава реакционной среды

Слайд 20 Влияние концентрации субстрата на активность фермента

Влияние концентрации субстрата
 на активность фермента

Слайд 21 Влияние рН на активность фермента

Влияние рН
 на активность фермента

Слайд 22 Влияние температуры на активность фермента

Влияние температуры 
 на активность фермента

Слайд 23 Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментов
Активация

Ингибирование

Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментовАктивацияИнгибирование

Слайд 24 Конкурентное и неконкурентное ингибирование

Конкурентное и неконкурентное ингибирование

Слайд 25 Типы ингибирования
Обратимое
Необратимое
Конкурентное
Неконкурентное
Вызвано
веществами
имеющими
структуру похожую
на структуру
субстрата
Вызвано веществами
не

Типы ингибированияОбратимоеНеобратимоеКонкурентноеНеконкурентноеВызвано веществами имеющими структуру похожую на структуру субстрата Вызвано веществами не имеющими структурного сходства
имеющими
структурного сходства
с субстратом и
связывающимися с
ферментом не в
активном центре, а
в другом месте
молекулы фермента

Ингибитор
необратимо
связывается с
ферментом,
изменяя его структуру


Слайд 26 Конкурентное и неконкурентное ингибирование

Конкурентное и неконкурентное ингибирование

Слайд 27 Аллосте-рическое ингиби-рование фермента

Аллосте-рическое ингиби-рование фермента

Слайд 28 Особенности аллостерических ферментов
это олигомерные белки
имеют аллостерический центр
проявляют различную специфичность к аллостерическим модуляторам
регуляция

Особенности аллостерических ферментовэто олигомерные белкиимеют аллостерический центрпроявляют различную специфичность к аллостерическим модуляторамрегуляция аллостерических ферментов обратимакатализируют
аллостерических ферментов обратима
катализируют ключевые реакции различных метаболических путей

Слайд 29 Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментов
Частичный протеолиз

Ассоциация – диссоциация

Фосфорилирование - дефосфорилирование

Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментовЧастичный протеолизАссоциация – диссоциацияФосфорилирование - дефосфорилирование

Слайд 30 Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза
Профермент активная форма фермента

Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза
 Профермент  активная форма фермента + пептид
+ пептид

Слайд 31 Регуляция активности фермента путем ассоциация - диссоциация

Регуляция активности фермента путем ассоциация - диссоциация

Слайд 32 Регуляция активности фермента путем фосфорилирования- дефосфорилирования

Регуляция активности фермента путем фосфорилирования- дефосфорилирования

Слайд 33
Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и

Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и биохимическими параметрами.
биохимическими параметрами.

Слайд 34 Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)
АААА ЛДГ 1 сердце
АААВ ЛДГ 2
ААВВ ЛДГ 3
АВВВ ЛДГ 4
ВВВВ ЛДГ 5 мышцы

Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)АААА		ЛДГ 1		сердцеАААВ		ЛДГ 2ААВВ		ЛДГ 3АВВВ		ЛДГ 4ВВВВ		ЛДГ 5		мышцы

Слайд 35 Факторы, определяющие распространение изоферментов
Особенности метаболизма в различных органах и тканях
Особенности метаболизма в

Факторы, определяющие распространение изоферментовОсобенности метаболизма в различных органах и тканяхОсобенности метаболизма в различных органеллах клеткиОсобенности
различных органеллах клетки
Особенности метаболизма взрослого организма и эмбриона
Различная чувствительность изоферментов к аллостерическим модуляторам

Слайд 36 Последовательный мультиферментный процесс

Последовательный мультиферментный процесс

Слайд 37 Мультиферментный комплекс – синтаза жирных кислот

Мультиферментный комплекс – синтаза жирных кислот

Слайд 38 Классификация ферментов
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
Окислительно – восстановительные
реакции всех типов
Перенос отдельных атомов и групп атомов
Гидролитическое

Классификация ферментовОксидоредуктазыТрансферазыГидролазыЛиазыИзомеразыЛигазыОкислительно – восстановительные реакции всех типовПеренос отдельных атомов и групп атомовГидролитическое расщепление химических связей
расщепление
химических связей

Негидролитическое расщепление двойных
связей или их образование

Взаимопревращения различных изомеров

Образование связей при взаимодействии
двух или более соединений (с помощью
энергии АТФ)


  • Имя файла: fermentnyy-kataliz.pptx
  • Количество просмотров: 13
  • Количество скачиваний: 0