для того, чтобы все молекулы 1 моля вещества при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического барьера.
Презентация на тему Ферментный катализ
Содержание
- 1. Ферментный катализ
- 3. Ферменты – это белки, способные быть катализаторами биохимических реакций
- 4. Биологические особенности ферментного катализаНейтральный рНВодная средаТемпература 40оСНормальное атмосферное давлениеВысокая скорость реакций
- 5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции
- 6. Энергия активации – это такое количество энергии
- 7. Этапы ферментативной реакции
- 8. Преимущества реакции с участием ферментаСближение и ориентация
- 9. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной и неферментативной реакции
- 10. Строение ферментов Ферменты Простые
- 11. Активный центр ферментаУчасток связывания (контактная площадка)Каталитический участокОбеспечивает субстратную
- 12. Строение фермента
- 13. Строение сложного фермента
- 14. Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов,
- 15. Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия «рука-перчатка»)
- 16. Виды специфичности ферментовАбсолютнаяСтереохимическая Относительная (групповая)
- 17. Активность фермента – это изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени.
- 18. Единицы активности ферментов Ф + С ФСК Ф +
- 19. Способы регулирования активности ферментов путем изменения:Концентрации субстратарН средыТемпературыХимического состава реакционной среды
- 20. Влияние концентрации субстрата на активность фермента
- 21. Влияние рН на активность фермента
- 22. Влияние температуры на активность фермента
- 23. Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментовАктивацияИнгибирование
- 24. Конкурентное и неконкурентное ингибирование
- 25. Типы ингибированияОбратимоеНеобратимоеКонкурентноеНеконкурентноеВызвано веществами имеющими структуру похожую на структуру
- 26. Конкурентное и неконкурентное ингибирование
- 27. Аллосте-рическое ингиби-рование фермента
- 28. Особенности аллостерических ферментовэто олигомерные белкиимеют аллостерический центрпроявляют различную
- 29. Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментовЧастичный протеолизАссоциация – диссоциацияФосфорилирование - дефосфорилирование
- 30. Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза Профермент активная форма фермента + пептид
- 31. Регуляция активности фермента путем ассоциация - диссоциация
- 32. Регуляция активности фермента путем фосфорилирования- дефосфорилирования
- 33. Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и биохимическими параметрами.
- 34. Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)АААА ЛДГ 1 сердцеАААВ ЛДГ 2ААВВ ЛДГ 3АВВВ ЛДГ 4ВВВВ ЛДГ 5 мышцы
- 35. Факторы, определяющие распространение изоферментовОсобенности метаболизма в различных органах
- 36. Последовательный мультиферментный процесс
- 37. Мультиферментный комплекс – синтаза жирных кислот
- 38. Классификация ферментовОксидоредуктазыТрансферазыГидролазыЛиазыИзомеразыЛигазыОкислительно – восстановительные реакции всех типовПеренос отдельных
- 39. Скачать презентацию
- 40. Похожие презентации
Слайды и текст этой презентации
Слайд 4
Биологические особенности ферментного катализа
Нейтральный рН
Водная среда
Температура 40оС
Нормальное атмосферное давление
Высокая скорость реакций
Слайд 8
Преимущества реакции
с участием фермента
Сближение и ориентация субстрата в активном центре фермента
Исключение
воды из места проведения реакции
Стабилизация переходного состояния
Перенос групп
Стабилизация переходного состояния
Перенос групп
Слайд 10
Строение ферментов
Ферменты
Простые
Сложные
Белковая часть Белковая часть Небелковая часть
Апофермент Кофермент – легко Простетическая диссоциирует с группа –прочно
апоферментом связана с
апоферментом
Белковая часть Белковая часть Небелковая часть
Апофермент Кофермент – легко Простетическая диссоциирует с группа –прочно
апоферментом связана с
апоферментом
Слайд 11
Активный центр фермента
Участок связывания
(контактная площадка)
Каталитический участок
Обеспечивает субстратную
специфичность
(выбор субстрата)
Обеспечивает выбор
пути
химического превращения
данного субстрата (тип реакции)
химического превращения
данного субстрата (тип реакции)
Слайд 14
Специфичность – это высокая избирательность действия ферментов, основанная на комплементарности структуры
субстрата и активного центра фермента.
Слайд 15
Теория Фишера (модель жесткой матрицы «ключ-замок»)
Теория Кошланда (модель индуцированного взаимодействия
«рука-перчатка»)
Слайд 18
Единицы активности ферментов
Ф + С ФСК Ф + П
1 катал = 1
моль/с = 6*107 МЕ
1 МЕ = 1 мкмоль/мин = 16,67 нкат
1 МЕ = 1 мкмоль/мин = 16,67 нкат
Слайд 19
Способы регулирования активности ферментов путем изменения:
Концентрации субстрата
рН среды
Температуры
Химического состава реакционной среды
Слайд 23
Влияние химического состава реакционной среды на активность ферментов
Активация
Ингибирование
Слайд 25
Типы ингибирования
Обратимое
Необратимое
Конкурентное
Неконкурентное
Вызвано
веществами
имеющими
структуру похожую
на структуру
субстрата
Вызвано веществами
не
имеющими
структурного сходства
с субстратом и
связывающимися с
ферментом не в
активном центре, а
в другом месте
молекулы фермента
структурного сходства
с субстратом и
связывающимися с
ферментом не в
активном центре, а
в другом месте
молекулы фермента
Ингибитор
необратимо
связывается с
ферментом,
изменяя его структуру
Слайд 28
Особенности аллостерических ферментов
это олигомерные белки
имеют аллостерический центр
проявляют различную специфичность к аллостерическим модуляторам
регуляция
аллостерических ферментов обратима
катализируют ключевые реакции различных метаболических путей
катализируют ключевые реакции различных метаболических путей
Слайд 29
Виды ковалентной модификации каталитической активности ферментов
Частичный протеолиз
Ассоциация – диссоциация
Фосфорилирование - дефосфорилирование
Слайд 30
Регуляция активности фермента путем частичного протеолиза
Профермент активная форма фермента
+ пептид
Слайд 33
Изоферменты – это ферменты, катализирующие одинаковые реакции, но отличающиеся физико-химическими и
биохимическими параметрами.
Слайд 34
Изоферментные формы лактатдегидрогеназы (ЛДГ)
АААА ЛДГ 1 сердце
АААВ ЛДГ 2
ААВВ ЛДГ 3
АВВВ ЛДГ 4
ВВВВ ЛДГ 5 мышцы
Слайд 35
Факторы, определяющие распространение изоферментов
Особенности метаболизма в различных органах и тканях
Особенности метаболизма в
различных органеллах клетки
Особенности метаболизма взрослого организма и эмбриона
Различная чувствительность изоферментов к аллостерическим модуляторам
Особенности метаболизма взрослого организма и эмбриона
Различная чувствительность изоферментов к аллостерическим модуляторам
Слайд 38
Классификация ферментов
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
Окислительно – восстановительные
реакции всех типов
Перенос отдельных атомов и групп атомов
Гидролитическое
расщепление
химических связей
химических связей
Негидролитическое расщепление двойных
связей или их образование
Взаимопревращения различных изомеров
Образование связей при взаимодействии
двух или более соединений (с помощью
энергии АТФ)
