Обмен белков презентация

Содержание

Слайд 2

АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС Равновесие Положительный Отрицательный

АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС

Равновесие
Положительный
Отрицательный

Слайд 3

ИСТОЧНИКИ И ПУТИ РАСХОДОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ

ИСТОЧНИКИ И ПУТИ РАСХОДОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 4

ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Слайд 5

КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА В НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА В НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

Слайд 6

СОДЕРЖАНИЕ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ В БЕЛКАХ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

СОДЕРЖАНИЕ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ В БЕЛКАХ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

Слайд 7

ПРОТЕИНАЗЫ ЖКТ Эндопептидазы Пепсин; Реннин; Гастриксин; Трипсин; Химотрипсин; Эластаза. Экзопептидазы

ПРОТЕИНАЗЫ ЖКТ

Эндопептидазы
Пепсин;
Реннин;
Гастриксин;
Трипсин;
Химотрипсин;
Эластаза.

Экзопептидазы
Карбоксипептидазы А и В;
Аминопептидазы;
Дипептидазы;
Трипептидазы.

Слайд 8

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ

Слайд 9

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ Смесь полипептидов Н2О Белок

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭНДОПЕПТИДАЗ

Смесь полипептидов

Н2О

Белок

Слайд 10

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ

Слайд 11

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ Н2О Свободные аминокислоты Белок

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ЭКЗОПЕПТИДАЗ

Н2О

Свободные аминокислоты

Белок

Слайд 12

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ

СХЕМА ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ

Слайд 13

Слайд 14

ПРОТЕИНАЗЫ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА

ПРОТЕИНАЗЫ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА

Слайд 15

АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА

АКТИВАЦИЯ ПЕПСИНОГЕНА

Слайд 16

СЕКРЕЦИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ

СЕКРЕЦИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ

Слайд 17

КОМПОНЕНТЫ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ

КОМПОНЕНТЫ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ

Слайд 18

АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОГЕНА Энтеро-пептидаза Трипсиноген неактивный Трипсин активный

АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОГЕНА

Энтеро-пептидаза

Трипсиноген неактивный

Трипсин активный

Слайд 19

АКТИВАЦИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

АКТИВАЦИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 20

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 21

Слайд 22

Советский учёный, специалист в области физиологии, вегетативных функций и их

Советский учёный, специалист в области физиологии, вегетативных функций и их регуляции. Академик АН СССР по отделению физиологии

(1984). Впервые описал пристеночное пищеварение, механизмы самопереваривания. Исследовал эволюцию пищеварительной функции.
Работа А. М. Уголева «Пристеночное (контактное) мембранное пищеварение» была признана как научное открытие и внесена в Государственный реестр открытий СССР под № 15 с приоритетом от декабря 1958 г.За свои работы — в 1990 году был награждён золотой медалью им. И. И. Мечникова.

Александр Михайлович
Уголев

Слайд 23

СХЕМА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ КОНФОРМАЦИОННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ФЕРМЕНТНОЙ И ТРАНСПОРТНОЙ ЧАСТЕЙ ФУНКЦИОНИРУЮЩЕГО ФЕРМЕНТНО-

СХЕМА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ КОНФОРМАЦИОННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ФЕРМЕНТНОЙ И ТРАНСПОРТНОЙ ЧАСТЕЙ ФУНКЦИОНИРУЮЩЕГО ФЕРМЕНТНО- ТРАНСПОРТНОГО КОМПЛЕКСА

(ПО: УГОЛЕВ, 1985).

1 - СУБСТРАТ; 2 - ПРОДУКТ; 3 - ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ФЕРМЕНТ; 4 - ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА; 5 - МЕМБРАНА

Слайд 24

ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ СОКИ

ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ СОКИ

Слайд 25

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Слайд 26

Слайд 27

МЕХАНИЗМ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ

МЕХАНИЗМ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ

Слайд 28

Слайд 29

УБИКВИНТИН Убиквитин - играет решающую роль в процессе утилизации белков

УБИКВИНТИН

Убиквитин - играет решающую роль в процессе утилизации белков присоединяясь

к тому белку, который нужно уничтожить. Вход в протеасому обычно закрыт, и попасть в нее может только белок, отмеченный специальной меткой, в этом случае вход в протеасому открывается. Роль такой «черной» метки играет убиквитин. Этот процесс прикрепления убиквитина к молекуле белка, подлежащего ликвидации, назвали «поцелуем смерти».
Слайд 30

2. 1. 3. 4. 5. 6.

2.

1.

3.

4.

5.

6.

Слайд 31

УБИКВИНТИН Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) консервативный белок эукариот,

УБИКВИНТИН

Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий)  консервативный белок 
эукариот, участвующий в регуляции  процессов внутриклеточной деградации других белков, а также их

функций.

Убиквитин был открыт в 1975 году Гидеоном Голдштейном с соавторами[1] и охарактеризован в 70—80-х годах XX века

 Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов.

В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка»

Слайд 32

УБИКВИТИНИРУЮЩАЯ ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА (НА СХЕМЕ ПОКАЗАНА ЛИГАЗА E3, СОДЕРЖАЩАЯ RING-ДОМЕН)

УБИКВИТИНИРУЮЩАЯ ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА (НА СХЕМЕ ПОКАЗАНА ЛИГАЗА E3, СОДЕРЖАЩАЯ RING-ДОМЕН)

Слайд 33

Слайд 34

Катаболизм аминокислот

Катаболизм аминокислот

Слайд 35

Реакции трансаминирования

Реакции трансаминирования

Слайд 36

Реакции трансаминирования

Реакции трансаминирования

Слайд 37

Присоединение ПФ к активному центру аминотрансферазы

Присоединение ПФ к активному центру аминотрансферазы

Слайд 38

Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании

Роль пиридоксальфосфата в трансаминировании

Слайд 39

Изменение активности трансаминаз при инфаркте при остром гепатите Коэффициент де Ритиса АСТ АЛТ = 1,33

Изменение активности трансаминаз

при инфаркте

при остром гепатите

Коэффициент де Ритиса

АСТ

АЛТ

= 1,33

Слайд 40

Типы реакций дезаминирования

Типы реакций дезаминирования

Слайд 41

Окислительное дезаминирование

Окислительное дезаминирование

Слайд 42

Окислительное дезаминирование глутамата НАДН+Н+ ----→ 3 АТФ

Окислительное дезаминирование глутамата

НАДН+Н+ ----→ 3 АТФ

Слайд 43

Непрямое дезаминирование аминокислот

Непрямое дезаминирование аминокислот

Слайд 44

Неокислительное дезаминирование

Неокислительное дезаминирование

Слайд 45

Судьба аминокислот

Судьба аминокислот

Слайд 46

Реакции декарбоксилирования

Реакции декарбоксилирования

Слайд 47

Декарбоксилирование гетероциклических аминокислот

Декарбоксилирование гетероциклических аминокислот

Слайд 48

Декарбоксилирование ароматических аминокислот

Декарбоксилирование ароматических аминокислот

Слайд 49

Декарбоксилирование серусодержащих аминокислот

Декарбоксилирование серусодержащих аминокислот

Слайд 50

Обезвреживание биогенных аминов

Обезвреживание биогенных аминов

Слайд 51

ОБМЕН АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

ОБМЕН АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 52

СИНТЕЗ ТИРОЗИНА

СИНТЕЗ ТИРОЗИНА

Слайд 53

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА

Слайд 54

СИНТЕЗ КАТЕХОЛАМИНОВ

СИНТЕЗ КАТЕХОЛАМИНОВ

Слайд 55

ЙОДТИРОНИНЫ

ЙОДТИРОНИНЫ

Слайд 56

СИНТЕЗ МЕЛАНИНА

СИНТЕЗ МЕЛАНИНА

Слайд 57

РАСПАД ТИРОЗИНА

РАСПАД ТИРОЗИНА

Слайд 58

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 59

Слайд 60

ОСНОВНЫЕ ТРАНСПОРТНЫЕ ФОРМЫ NH3

ОСНОВНЫЕ ТРАНСПОРТНЫЕ ФОРМЫ NH3

Слайд 61

МЕТАБОЛИЗМ ГЛУТАМИНА В КИШЕЧНИКЕ

МЕТАБОЛИЗМ ГЛУТАМИНА В КИШЕЧНИКЕ

Слайд 62

Амидирование карбоксильных групп белков

Амидирование карбоксильных групп белков

Слайд 63

Синтез карбамоилфосфата

Синтез карбамоилфосфата

Слайд 64

СИНТЕЗ АММОНИЙНЫХ СОЛЕЙ

СИНТЕЗ АММОНИЙНЫХ СОЛЕЙ

Слайд 65

Орнитиновый цикл

Орнитиновый цикл

Слайд 66

+

+

Слайд 67

Слайд 68

Слайд 69

Слайд 70

АМФ + РРi

АМФ + РРi

Слайд 71

Нарушения синтеза мочевины

Нарушения синтеза мочевины

Слайд 72

НАРУШЕНИЕ СИНТЕЗА И ВЫВЕДЕНИЯ МОЧЕВИНЫ

НАРУШЕНИЕ СИНТЕЗА И ВЫВЕДЕНИЯ МОЧЕВИНЫ

Слайд 73

Количество азотсодержащих веществ в моче (%) при нормальном белковом питании

Количество азотсодержащих веществ в моче (%) при нормальном белковом питании

Слайд 74

NO - СИНТАЗНАЯ РЕАКЦИЯ L-Arg + NADPH + H+ +

NO - СИНТАЗНАЯ РЕАКЦИЯ

L-Arg + NADPH + H+ + O2 →
NOHLA +

NADP+ + H2ONOHLA + ½ NADPH + ½ H+ + O2 →
 L-citrulline + ½ NADP+ + NO + H2O
Слайд 75

СИНТАЗЫ ОКСИДА АЗОТА NO-синтазы — группа ферментов, катализирующих образование оксида

СИНТАЗЫ ОКСИДА АЗОТА

NO-синтазы — группа ферментов, катализирующих образование оксида азота

и цитруллина из аргинина, кислорода и NADPH.
Имя файла: Обмен-белков.pptx
Количество просмотров: 32
Количество скачиваний: 0