Содержание
- 2. БИОХИМИЯ – наука, изучающая химический состав живых организмов, химические процессы, которые лежат в основе жизнедеятельности и
- 3. ГЛАВНАЯ ЗАДАЧА БИОХИМИИ – ПОЗНАНИЕ ХИМИЧЕСКИХ ОСНОВ ЖИЗНИ, УСЛОВИЙ И МЕХАНИЗМОВ ЕЁ ВОЗНИКНОВЕНИЯ И РАЗВИТИЯ
- 4. Метаболизм – совокупность химических превращений веществ от момента поступления их в клетку до выделения конечных продуктов
- 5. Метаболизм Катаболизм – совокупность поэтапных ферментативных процессов расщепления сложных молекул до простых. Идет с высвобождением энергии
- 6. БЕЛКИ (протеины) – ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ, МАЛО ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО ЭЛЕМЕНТАРНОМУ СОСТАВУ, НО РЕЗКО ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО
- 7. Функции белков Каталитические (ферменты) Регуляторные (гормоны) Рецепторая (мембранные, цитозольные и др. рецепторы) Транспортные (Нb, трансферрин) Защитные
- 8. Элементарный состав белков (%)
- 9. БЕЛКИ – биополимеры, структурными единицами которых (мономерами) являются α-аминокислоты, соединённые между собой пептидными связями. 20 аминокислот,
- 10. Строение протеиногенных аминокислот α
- 11. Пептидная связь
- 12. Классификация производных аминокислот 2-10 аминокислотных остатков – пептид, 10-100 ─" ─ полипептид, > 100 ─" ─
- 13. Первичная структура белка n N-конец С-конец радикалы аминокислот
- 14. Первичная структура определяет: Физико-химические свойства (размер, массу, растворимость, заряд и т.д.) Все последующие уровни структурной организации
- 15. Закономерности первичной стуктуры 1. Чем важнее роль белка в процессах жизнедеятельности, тем разнообразнее его аминокислотный состав
- 16. Строение молекулы инсулина 21 ак 30 ак
- 17. Структура молекулы коллагена от 1050 ак
- 18. растяжение сокращение отдельная молекула белка сшивки Строение эластина Гли – 27% Ала – 19% Вал –
- 19. Закономерности первичной стуктуры 2. Чем важнее роль белка в процессах жизнедеятельности, тем больше сходство первичных структур
- 20. Закономерности первичной стуктуры 3. Чем ближе расположены виды на эволюционной лестнице, тем больше сходство первичных структур
- 21. Различия аминокислотного состава инсулина
- 22. Различия аминокислотного состава цепи β гемоглобина человека
- 23. Методы изучения I структуры белка Методы «меток» – определение концевых аминокислот (методы Сэнджера, Эдмана, Акабори, дансильный)
- 24. Методы изучения I структуры белка гидролиз по характеру катализатора кислотный щелочной нейтральный (ферментативный) по глубине полный
- 25. представляет собой способ укладки I структуры в виде: α-спирали β-структуры удерживается водородными связями Вторичная структура белка
- 26. Вторичная структура белка Первичная структура α-спираль β-структура Вторичная структура
- 27. β-структура С-конец N-конец N C C N
- 28. Вторичная структура α-спираль 57% β-структура 16% неупорядоченная структура 27%
- 29. Формирование третичной структуры белка
- 30. Третичная структура
- 31. Форма белковых молекул Глобулярные (шарообразные) Фибриллярные (нитевидные) глобула фибрилла
- 32. Связи, характерные для третичной структуры
- 33. Доменное строение глобулярных белков Домен – часть полипептидной цепи, сходная с самостоятельным глобулярным белком α-спираль β-структура
- 34. Формирование четвертичной структуры белка
- 35. Олигомерная молекула гемоглобина субъединицы (протомеры)
- 36. Важнейшие свойства белков: Способность к специфическим взаимодействиям (образование белково-лигандных комплексов) Способность к самосборке (образование надмолекулярных структур)
- 37. Образование белково-лигандного комплекса Происходит только в определённом месте белка, который называется центр связывания (или активный центр)
- 38. активный центр лиганд белок белково-лигандный комплекс + Образование белково-лигандного комплекса Фермент (Е) + субстрат (S) ЕS–комплекс
- 39. Надмолекулярные структуры Синтетаза жирных кислот Микротрубочки
- 40. Различие белкового состава органов и тканей
- 41. Типы классификации белков По форме молекулы. По физико-химическим свойствам. По происхождению. По биологической ценности. По функциям.
- 42. Классификация по функциям Каталитические (ферменты) Регуляторные (гормоны) Транспортные (Нb, трансферрин) Защитные (Ig, шапероны) Сократительные (актин, миозин)
- 43. Химическая классификация белков п Белки (протеины) Простые (гомопротеины) Только аминокислоты Сложные (гетеропротеины) Апопротеин (ак) + простетическая
- 44. Сложные: Нуклеопротеины; Хромопротеины; Гликопротеины; Фосфопротеины; Липопротеины; Металлопротеины Простые: Альбумины; Глобулины; Проламины; Глютелины; Протамины; Гистоны; Склеропротеины Химическая
- 45. Классификация белков по семействам Сериновые протеиназы Шапероны Иммуноглобулины
- 46. Структура IgG человека
- 48. Шапероны Полипептид, синтезирующийся на рибосоме Нативный белок
- 49. Методы количественного определения белков Непрямые (по азоту) Прямые Гравиметрические; Колориметрические; Оптические: -нефелометрические; -рефрактометрические; -спектрофотометрические
- 51. Скачать презентацию