Слайд 2
![Содержание Определение Функции белков Источники аминокислот Строение полипептидной цепи Структура](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-1.jpg)
Содержание
Определение
Функции белков
Источники аминокислот
Строение полипептидной цепи
Структура белка
Химические свойства
Превращения белков в организме
Источники информации
Слайд 3
![Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-2.jpg)
Определение
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков
α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Слайд 4
![Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-3.jpg)
Функции белков
1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в
комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.
Слайд 5
![3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-4.jpg)
3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя
комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин).
Слайд 6
![5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-5.jpg)
5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую
природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят
мукопротеиды.
Слайд 7
![7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-6.jpg)
7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей
образованы в
значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).
8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки
участвуют в процесса избирательного
узнавания(рецепторы).
Слайд 8
![Источники аминокислот Основным источником α- аминокислот для живого организма служат](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-7.jpg)
Источники аминокислот
Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки,
которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.
К ним относятся:
валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.
Слайд 9
![Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-8.jpg)
Аминокислоты, участвующие в создании белков.
Глицин Аланин
Валин Лейцин
Изолейцин Серин
Треонин
Цистеин
Слайд 10
![МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-9.jpg)
МЕТИОНИН
ЛИЗИН
АРГИНИН
АСПАРАГИН
АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА
ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА
Слайд 11
![ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-10.jpg)
ГЛУТАМИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ТИРОЗИН
ТРИПТОФАН
ГИСТИДИН ПРОЛИН
Слайд 12
![Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-11.jpg)
Строение полипептидной цепи
Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся
метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.
Слайд 13
![Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-12.jpg)
Последовательное
соединение аминокислот
при образовании белковой
молекулы. В качестве
основного направления
полимерной цепи выбран
путь
от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.
Слайд 14
![Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-13.jpg)
Структура белка
Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования
α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 15
![Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-14.jpg)
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи
в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.
Слайд 16
![Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-15.jpg)
Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным
образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
Слайд 17
![Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы),](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-16.jpg)
Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные
за счет взаимодействия разных
полипептидных цепей
Слайд 18
![Химические свойства 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-17.jpg)
Химические свойства
1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих
групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).
Слайд 19
![2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-18.jpg)
2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его
биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.
Слайд 20
![При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение)](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-19.jpg)
При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение)
или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.
Слайд 21
![Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-20.jpg)
Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так
называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
Слайд 22
![3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-21.jpg)
3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот,
щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.
Слайд 23
![4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-22.jpg)
4) Качественные реакции на белки:
a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при
действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
Слайд 24
![б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-23.jpg)
б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной
кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).
Слайд 25
![Превращения белков в организме](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-24.jpg)
Превращения белков в организме
Слайд 26
![Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-25.jpg)
Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с
непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).
Слайд 27
![Источники информации 1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm 2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm 3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8 4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-26.jpg)
Источники информации
1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm
2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm
3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8
4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm
Слайд 28
![5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm 6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия.](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/28707/slide-27.jpg)
5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm
6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для
вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981.
7. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002.
8. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980.