Содержание
- 2. Кафедра биохимии, 2006 (C) Пептиды и белки: общие сведения Белки При соединении аминокислот в цепочку образуется
- 3. Кафедра биохимии, 2006 (C) Примеры белков
- 4. Кафедра биохимии, 2006 (C) Структурообразующие функции Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и
- 5. Кафедра биохимии, 2006 (C) Гистоны в хроматине К структурным белкам можно отнести также гистоны, функцией которых
- 6. Кафедра биохимии, 2006 (C) Транспортные функции (гемоглобин) Наиболее известным транспортным белком является гемоглобин эритроцитов, ответственный за
- 7. Кафедра биохимии, 2006 (C) Другие транспортные белки В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные
- 8. Кафедра биохимии, 2006 (C) Защитные функции Иммунная система защищает организм от возбудителей болезней и чужеродных веществ.
- 9. Кафедра биохимии, 2006 (C) Регуляторные функции В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов)
- 10. Кафедра биохимии, 2006 (C) В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированиые белки
- 11. Кафедра биохимии, 2006 (C) Ферменты Среди 2000 известных белков наиболее многочисленную группу составляют ферменты. Самые низкомолекулярные
- 12. Кафедра биохимии, 2006 (C) Двигательные функции Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие
- 13. Кафедра биохимии, 2006 (C) Запасные функции В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами. В
- 14. Кафедра биохимии, 2006 (C) Пептидная связь Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот, связанные
- 15. Кафедра биохимии, 2006 (C) Пептидный синтез В клетках пептиды и белки синтезируются в процессе трансляции на
- 16. Кафедра биохимии, 2006 (C) Мезомерия пептидной связи Как всякая карбоксамидная связь, пептидная связь стабилизирована за счет
- 17. Кафедра биохимии, 2006 (C) Номенклатура пептидов Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца —
- 18. Кафедра биохимии, 2006 (C) Конформация полипептидной цепи Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в
- 19. Кафедра биохимии, 2006 (C) Вторичные структуры белков Вторичные структуры стабилизированы водородными мостиками в пределах одной пептидной
- 20. Кафедра биохимии, 2006 (C) α-Спираль Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая α-спираль (αR). Пептидная цепь
- 21. Кафедра биохимии, 2006 (C) Спираль коллагена Другая форма спирали присутствует в коллагене, важнейшем компоненте соединительных тканей.
- 22. Кафедра биохимии, 2006 (C) Складчатые структуры Две следующие почти вытянутые конформации пептидной цепи называются "β-складчатым листом",
- 23. Кафедра биохимии, 2006 (C) Складчатые структуры (α и β) В складчатых структурах α-С-атомы располагаются на перегибах,
- 24. Кафедра биохимии, 2006 (C) β-Петля В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится
- 25. Кафедра биохимии, 2006 (C) Структурные белки Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы
- 26. Кафедра биохимии, 2006 (C) Фиброин Ocновной белок шелка, фиброин, обладает структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами
- 27. Кафедра биохимии, 2006 (C) Коллаген В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он
- 28. Кафедра биохимии, 2006 (C) Глобулярные белки В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти
- 29. Кафедра биохимии, 2006 (C) Инсулин: первичная структура Под первичной структурой понимают аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Инсулин
- 30. Кафедра биохимии, 2006 (C) Инсулин: вторичная структура Вторичными структурами называются участки полипептидной цепи с упорядоченной конформацией,
- 31. Кафедра биохимии, 2006 (C) Инсулин. Третичная структура Трехмерные функционально активные конформации белков носят название третичной структуры.
- 32. Кафедра биохимии, 2006 (C) Инсулин: анализ третичной структуры Анализ третичной структуры инсулина показал, что в Α-цепи
- 33. Кафедра биохимии, 2006 (C) Инсулин. Четвертичная структура Белковые молекулы часто образуют симметрично построенные комплексы, стабилизированные за
- 34. Кафедра биохимии, 2006 (C) Свертывание белков При сравнении наиболее крупных глобулярных белков становится очевидным, что существует
- 35. Кафедра биохимии, 2006 (C) Свертывание белков: примеры Рассмотрим ряд примеров (α-спирали выделены красным цветом, плоскости складчатого
- 36. Кафедра биохимии, 2006 (C) Методы выделения и анализа белков Препараты высокоочищенных белков находят разнообразное применение в
- 37. Кафедра биохимии, 2006 (C) Высаливание Растворимость белков сильно зависит от концентрации солей (от ионной силы). В
- 38. Кафедра биохимии, 2006 (C) Диализ Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод
- 39. Кафедра биохимии, 2006 (C) Гель-фильтрация Гель-проникающая хроматография (гель-фильтрация) позволяет разделять белки по величине и форме молекул.
- 40. Кафедра биохимии, 2006 (C) Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия Метод основан на свойстве
- 41. Кафедра биохимии, 2006 (C) Под действием ДСН олигомерные белки диссоциируют на субъединицы и денатурируют. Развернутые полипептидные
- 43. Скачать презентацию