Органические вещества клетки. Белки. Строение белков презентация

Млекопитающие / Китообразные / Дельфиновые / КОСАТКА
Mammalia / Cetacea / Delphinidae /
Orcinus orca
У кита косатки открывают пасть, впиваются зубами в его горло, кромсают массивный язык, кусают плавники, топят жертву, не позволяя ей выныривать на поверхность для дыхания. Если они рвут добычу, то делают это, резко гребя назад грудными плавниками.

Птицы/ Пингвины / Пингвиновые
ПИНГВИН ВЕЛИКОЛЕПНЫЙ
Рост великолепного пингвина достигает 55 см, вес в период размножения и зимой 5-6 кг, во время линьки до 8,5 кг. Один из наиболее редких пингвинов в мире. Мировая популяция насчитывает 1200-1600 пар, из которых только 500 гнездится по восточному побережью южного острова Новой Зеландии. Предпочитают гнездиться в лесу, кустарнике и, как не странно, вне пределов видимости других пингвинов, забираясь от побережья вглубь суши до 1 км. Гнезда, состоящие из веточек, листьев, травы и т.п., располагаются на поверхности почвы. В норах не гнездятся.

Птицы / Пингвины / Пингвиновые / ПИНГВИН ЗОЛОТОВОЛОСЫЙ
Распространены золотоволосые пингвины по всей южной части Атлантического и Индийского океанов. Гнездятся золотоволосые пингвины на земле, устраивая очень примитивные гнезда. Откладывается 2 яйца/

Птицы / Пингвины / Пингвиновые ПИНГВИН ГАЛАПАГОССКИЙ
Это единственный пингвин, гнездящийся на экваторе. У этого вида самый маленький ареал и наименьшая численность среди пингвинов. Мировая популяция насчитывает менее 1000 пар/ Его длина меньше 50 см, в вес – менее 2,5 кг.

Как называется эта наука?

Тема урока:
Органические вещества клетки. Белки.
Строение белков.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка» Ф.Энгельс

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Франсуа Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Дидро и Ж. Д'Аламбера.

Джон Дальтон- английский химик
(6.09. 1766 — 27.07 1844
В 1803 г. дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот
Жозеф Луи
Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава
Браконно Анри –французский химик
(29.05. 1780– 13.01.1855)
Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин.
Геррит Ян Мульдер
Голландский химик — органик, который описал химический состав белков
Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков.

История открытия белков
Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик
1838–1923
Автор теории полипептидного строения белков
ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик
Разработал способ синтеза аминокислот
Лайнус Карл Полинг – американский химик
Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков
Фредерик Сенгер- английский биохимик
Дважды лауреат Нобелевской премии по химии:
1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Белки - обязательная составная часть всех клеток.
В состав этих биополимеров входят мономеры 20- ти типов (аминокислоты). Молекулы различных белков могут отличаться друг от друга по числу аминокислотных звеньев, составу аминокислот и порядку их следования друг за другом.
Белки, или протеины ( от греческого protos-первый).

Состав белка

Общая структурная формула аминокислот, входящая в состав белков
РАДИКАЛ

Аминокислота- амфотерное соединение
Первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные
NH 3- АМИНОГРУППА
(свойства основания)
- COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА
(свойства кислот)

Соединение аминокислот в полипептидную цепь.
Пептидная связь- это связь между амино - группой одной амк и карбоксильной группой другой амк. Прочная , ковалентная

Строение аминокислот

Незаменимые аминокислоты
Лейцин. При недостатке этой аминокислоты может развиться анемия, проблемы с печенью и другие заболевания. Лейцин содержится в сое (2,8 г в 100 г продукта), твердом сыре (2,2 г), морепродуктах (1,4-1,8), бобовых (1,6-1,9), орехах (1,1-1,7), мясе (1,2–1,8), рыбе (1,4-1,6), крупах (0,6-1,5) и яйцах (1-1,1).
Изолейцин участвует в энергетических процессах организма и необходима для синтеза гемоглобина, помогает справиться с усталостью и стрессом. Содержится в сое (1,8 г на 100 г продукта), твердом сыре (1,5), бобовых (1-1,1), мясе (0,8-1,1), рыбе (0,8-0,9), орехах (0,5-0,7).
Валин оказывает стимулирующее действие на весь организм, эта незаменимая кислота необходима для укрепления и поддержания тонуса мускулатуры. Содержится в сое (2,1), бобовых (1,2-1,3), мясе (0,8-1,1), орехах (0,7-1,2), яйцах (0,9), рыбе и морепроуктах (0,8-1), крупах (0,5-0,7).
Лизин способствует росту костей и выработке коллагена, укрепляет иммунитет и помогает организму бороться с вирусами, в том числе с герпесом. Содержится в сое (2,1 г на 100 г продукта), твердом сыре (1,95), мясе (1,4-1,9), рыбе (1,5-1,9), бобовых (1,5-1,7), твороге (1), мягком сыре (0,9) и яйцах (0,9).

Метионин обладает сильной дезинтоксикационной способностью (способен обезвреживать некоторые яды), препятствует отложению избыточного количества жира (в том числе в печени), повышает уровень антиоксидантов в крови. Содержится в сыре (0,5-0,6 г на 100 г продукта), мясе (0,4-0,6), рыбе и морепродуктах (0,5-0,6), сое (0,5), яйцах (0,4) и бобовых (0,3-0,4).
Треонин выводит токсины, участвует в синтезе коллагена и эластина, укрепляет иммунитет. Содержится в сое (1,4 г в 100 г продукта), рыбе (0,9-1,1), бобовых (0,8-1), твороге и сыре (0,8-1), мясе (0,7-0,9), морепродуктах (0,8), яйцах (0,6) и орехах (0,6).
Триптофан усиливает выработку в головном мозге серотонина, отвечающего за настроение, сон и восприятие боли и гормона мелатонина (регулятора суточных ритмов). Эта незаменимая аминокислота содержится в сыре моцарелла (0,5 г на 100 г продукта), сое (0,5), твердом сыре (0,3), бобовых (0,3), рыбе, мясе и яйцах (по 0,2 г).
Фенилаланин способствует работе мозга, усиливает выработку эндорфинов, улучшает память и умственные способности, входит в состав коллагена. Содержится в сое (1,6), бобовых (1,3-1,5), орехах (1-1,3), рыбе (0,8-1), сыре (1-1,2), мясе (0,7-1), яйцах (0,7).
Существуют также условно-незаменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, цистин, тирозин. В организме здорового взрослого человека они синтезируются в достаточном количестве, а вот в организм детей, подростков и пожилых людей должны дополнительно поступать с пищей.

Аминокислоты. У различных озмов встречается около 200 амк, в построении белков участвуют только 20 амк
Заменимые
Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме.
Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи.
К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др.
Незаменимые
Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н.
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.
Не могут быть синтезированы в организме, поступают только с пищей.
Растения все амк синтезируют сами
Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

В- структура
Альфа - спираль

Типы белков по строению
фибриллярные
глобулярные
В своей пространственной структуре стремятся к сферической форме -глобуле. Это транспортный белок-гемоглобин, различные ферменты

Схема строения белковой молекулы.

Первичная структура
Самый простой уровень организации белковой молекулы. Представляет собой нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями – полипептидную цепь. Связи в ней ковалентные, очень прочные.

Вторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура

1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе?
А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты.
2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?
А) 170; б) 26; в) 20; г) 10.
3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками:
а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами.
4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи:
а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные.
5. Третичная структура белка определяется:
а) спирализацией полипептидной цепи;
б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи;
в) соединением нескольких полипептидных цепей;
г) спирализацией нескольких полипептидных цепей.
6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи:
а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные.
7. Физико– химические и биологические свойства белка определяет структура:
а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7.
2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?
А) между карбоксильными группами соседних аминокислот;
Б) между аминогруппами соседних аминокислот;
В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.
Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой.
3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина?
А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную.
4. Первичную структуру белка поддерживают связи:
а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные.
5. Вторичная структура белка определяется:
а) спирализацией полипептидной цепи;
б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи;
в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи;
г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи.
6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи:
а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные.
7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно:
а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон.

Биуретовая реакция на белки

Ксантопротеиновая реакция
Если к раствору белка прилить концентрированную азотную кислоту и нагреть, то образуется характерная желтая окраска раствора.

Разрушение белка- денатурация. Действие серной кислоты на белок.

Денатурация белка сульфатом меди.