Содержание
- 2. Жизнь – есть способ существования белковых тел. Ф. Энгельс
- 3. Белки, являясь основой всех проявлений материальной жизни, выполняют в организме ряд важнейших функций: Пластическая Каталитическая Сократительная
- 4. По химической природе БЕЛКИ являются биополимерами
- 5. Структурным компонентом – мономером – являются α-АМК
- 6. Аминокислоты – это гетерофункциональные органические соединения, производные КК у которых у a-углеродного атома водород замещен на
- 7. Все a-АМК имеют общую группу и отличаются друг от друга строением радикала
- 8. В состав белков животного и растительного происхождения входит: 19 АМК, 2 амида АМК 2 иминокислоты.
- 9. Во всех природных АМК, за исключением глицина, a-С атом ассиметричен и a-АМК обладают оптической активностью. Растворы
- 10. α-аминокислота L-α-аминокислота D-α-аминокислота
- 11. Классификация, строение, номенклатура a-АМК
- 12. I. По химической природе радикала и характеру содержащихся в нем заместителей: АЛИФАТИЧЕСКИЕ ЦИКЛИЧЕСКИЕ
- 13. Алифатические а-АМК в зависимости от количества в их составе аминогрупп и карбоксильных групп подразделяют на: МАМК
- 14. К МАМК аминокислотам относят:
- 15. К МАМК а-АМК относят аминокислоты, в радикале которых имеются другие функциональные группы. Это ОКСИАМИНОКИСЛОТЫ:
- 16. К МАМК а-АМК относят аминокислоты, в радикале которых имеются другие функциональные группы. Это СЕРУСОДЕРЖАЩИЕ а-АМК:
- 17. К МАДК аминокислоты представлены:
- 18. К ДАМК аминокислоты:
- 19. Циклические аминокислоты в зависимости от природы цикла делятся на: 1. карбоциклические 2. гетероциклические
- 20. Карбоциклические АМК
- 21. Гетероциклические АМК
- 22. Гетероциклические иминокислоты:
- 23. II. По полярности радикала: ПОЛЯРНЫЕ НЕПОЛЯРНЫЕ
- 25. К НЕПОЛЯРНЫМ АМК относят аминокислоты не содержащие полярных функциональных групп: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин.
- 27. III. Классификация по кислотно-основным свойствам:
- 28. Значение рН, при котором концентрация дипольных форм АМК максимальна, а концентрация анионных и катионных форм минимальна
- 30. Нейтральные гидрофобные аминокислоты Изолейцин Фенилаланин Метионин Триптофан
- 31. Нейтральные гидрофобные аминокислоты Аланин Валин Лейцин Пролин
- 32. Классификации аминокислот Нейтральные гидрофильные аминокислоты Глицин Серин Треонин Цистеин
- 33. Нейтральные гидрофильные аминокислоты Тирозин Аспарагин Глутамин
- 34. Кислые аминокислоты Глутаминовая кислота Аспарагиновая кислота
- 35. Основные аминокислоты Лизин Аргинин Гистидин
- 36. III. Классификация АМК по биологическому принципу: ЗАМЕНИМЫЕ НЕЗАМЕНИМЫЕ
- 37. Незаменимые - не синтезируются в организме и должны поступать с пищей: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин,
- 38. Названия аминокислот произошли в основном от исходных материалов, из которых они были впервые выделены; аспарагин (от
- 39. Другие названия связаны с методами выделения: аргинин (от лат. argentum — серебро) был впервые получен в
- 40. Структурные связи с другими природными соединениями также внесли вклад в названия некоторых аминокислот: валин назван как
- 41. Аминоацильные остатки общей формулы NH2-CHR-CO- называют, добавляя к корню слова окончание –ил (исключение: триптофан и аминодикарбоновые
- 42. Синтез аминокислот Восстановительное аминирование a-кетонокислот Переаминирование или трансаминирование
- 43. Образование аланина из пировиноградной кислоты ПВК АЛАНИН
- 44. Аналогичным образом синтезируется из a-кетоглутаровой кислоты глутаминовая кислота
- 45. Реакции переаминирования Сущность этого процесса заключается в ферментативном переносе аминогруппы с α-аминокислоты на α-кетонокислоту с образованием
- 48. Реакция осуществляется с участием ферментов ТРАНСАМИНАЗ (класс трансфераз – «переносчики»). Кофактором этих ферментов является витамин В6
- 51. Химические свойства аминокислот
- 52. Несуществующая в природе форма Биполярный ион (цвиттер-ион), внутренняя соль
- 53. Кислотно-основные свойства pH 1 Заряд +1 pH 7 Заряд 0 pH 13 Заряд -1 Цвиттерион (нейтральный)
- 54. 1) NH2 – CH2 – COOH + НС| → [NH3 – CH2 – COOH ] С|
- 55. Химические свойства определяемые карбоксильной группой Образование эфиров Э. Фишер (1901)
- 56. Образование галогенангидридов
- 57. Реакции с участием только аминогруппы Образование N-ацильных производных Карбобензоксизащита (1932 г) карбобензоксихлорид (бензиловый эфир хлормуравьиной кислоты).
- 58. Образование оснований Шиффа
- 59. Образование оснований Шиффа
- 60. Биологически значимые реакции
- 61. Реакции гидроксилирования
- 62. Дезаминирование аминокислот Метод Ван-Слайка А. Внутримолекулярное дезаминирование (таким образом у некоторых микроорганизмов и высших растений аспарагиновая
- 63. Б. Восстановительное дезаминирование (у некоторых микроорганизмов ) В. Гидролитическое дезаминирование (тип дезаминирования, характерный для микроорганизмов)
- 64. Биологически важные химические реакции Окислительное дезаминирование
- 65. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование
- 66. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование глютаминовой кислоты приводит к образованию у-аминомасляной кислоты Декарбоксилирование в организме
- 67. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование в организме
- 68. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование в организме
- 70. Биологически важные химические реакции Ранее кадаверин относили к т. н. трупным ядам, однако ядовитость кадаверина относительно
- 71. Биологически важные химические реакции Элиминирование
- 72. Биологически важные химические реакции Элиминирование элиминирование-гидратация
- 73. Биологически важные химические реакции Альдольное расщепление
- 74. «Нингидриновая реакция» Физические и химические свойства
- 76. Скачать презентацию