Строение и свойства белков презентация

Содержание

Слайд 2

Слайд 3

Строение белков Белки состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями,

Строение белков

Белки состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, отсюда их

второе название- полипептиды.
Белки имеют четыре структуры:
первичную,
вторичную, третичную
и четвертичную.
Слайд 4

В белке следующие химические элементы: углерод, водород, азот, кислород, сера.

В белке следующие химические элементы:
углерод, водород, азот, кислород, сера.
Некоторые

белки содержат:  фосфор,
железо, цинк и медь.
Массовая доля элементов:
С – 5о – 55%
О – 19 – 24%
Н – 6,5 – 7,3%
N – 15 – 19%
S – 0,3 – 2,5%
Р – 0,1 – 2%

Химический состав белков

Слайд 5

Классификация белков По степени сложности По форме Протеины (простые) –

Классификация белков

По степени
сложности

По форме

Протеины (простые) – состоят из остатков
аминокислот
(яичный белок, белки

гороха, пшеницы)

Протеиды (сложные) – состоят из белковой и небелковой
частей
(гемоглобин)

Глобулярные
(большинство белков растений, животных, микроорганизмов)

Фибриллярные – нитевидные
(миозин – мускульная ткань,
кератин – роговая ткань)

Слайд 6

Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные

Функции белков

1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в

комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран
2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками
Слайд 7

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя

комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин)
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин)
Слайд 8

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую

природу, например, инсулин
6)Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – кератин.
Слайд 9

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной

степени белковыми веществами, например, коллаген, эластин
8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией
9) Рецепторная – многие белки участвуют в процессе избирательного узнавания (рецепторы)
Слайд 10

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе

в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот
Слайд 11

Общая формула аминокислот Аминокислоты Заменимые Незаменимые Синтезируются в организме Не

Общая формула аминокислот
Аминокислоты
Заменимые Незаменимые
Синтезируются в организме Не синтезируются в
человека из

других организме их получают с пищей
аминокислот

Классификация аминокислот

Слайд 12

Аминокислоты, участвующие в создании белков Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин

Аминокислоты, участвующие в создании белков

Глицин Аланин
Валин Лейцин
Изолейцин Серин
Треонин
Цистеин


Слайд 13

МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА

МЕТИОНИН
ЛИЗИН
АРГИНИН
АСПАРАГИН
АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА
ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА

Слайд 14

ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН

ГЛУТАМИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ТИРОЗИН
ТРИПТОФАН
ГИСТИДИН ПРОЛИН

Слайд 15

Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит

Строение полипептидной цепи

Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся

метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.
Слайд 16

Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного

Последовательное
соединение аминокислот
при образовании белковой
молекулы. В качестве
основного направления
полимерной цепи выбран
путь

от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.
Слайд 17

СТРУКТУРА БЕЛКА

СТРУКТУРА БЕЛКА

Слайд 18

Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е.

Структура белка

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования

α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 19

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи

в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.
Слайд 20

Третичная структура белка (глобула) - форма закрученной спирали в пространстве,

Третичная структура белка (глобула) - форма закрученной спирали в пространстве, образованная

главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
Слайд 21

Четвертичная структура белка (глобулы) – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые

Четвертичная структура белка (глобулы) – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы),

образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей
Слайд 22

Структура белка

Структура белка

Слайд 23

Агрегатное состояние Твёрдые Жидкие Форма молекул Глобулярные белки Фибриллярные белки

Агрегатное состояние
Твёрдые Жидкие
Форма молекул
Глобулярные белки Фибриллярные белки
Молекулы свёрнуты в Молекулы образуют
компактные

глобулы длинные волокна
сферической или (фибриллы),
эллипсоидной формы. ассиметричны, прочны,
Растворимы в воде способны растягиваться.
образуют коллоидные Не растворимы в воде.
растворы. Коллаген – в сухожилиях;
- Антитела; Кератин – в коже, ногтях;
- Ферменты; Миозин – в мускулах.
- Гормоны;
- Гемоглобин.

Физические свойства белков

Слайд 24

Химические свойства 1) Амфотерность, т.е. способность белков проявлять в зависимости

Химические свойства

1)  Амфотерность, т.е. способность белков проявлять в зависимости от условий как

кислотные, так и осно́вные свойства. Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и  основные (NH3+) группы.
Слайд 25

Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот.

Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому,

аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0.
Слайд 26

2) Денатурация – это разрушение природной структуры белка под влиянием

2) Денатурация – это разрушение природной структуры белка под влиянием определённых

факторов или раскручивание белка. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. белка.
Слайд 27

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение)

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение)

или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.
Слайд 28

Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой

Первичная структура белка
при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой

(так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
Слайд 29

Факторы денатурации

Факторы денатурации

Слайд 30

Факторы, вызывающие денатурацию Спирт Высокая температура Соли тяжелых металлов

Факторы, вызывающие денатурацию

Спирт

Высокая температура

Соли тяжелых металлов

Слайд 31

Денатурация белка сульфатом меди

Денатурация белка сульфатом меди

Слайд 32

Действие серной кислоты на белок

Действие серной кислоты на белок

Слайд 33

3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием

3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот,

щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.
Слайд 34

4) Качественные реакции на белок: а) Биуретовая реакция – фиолетовое

4) Качественные реакции на белок:

а) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при

действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
Слайд 35

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной

кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).
Слайд 36

5) Гидратация - способность белков прочно связывать значительное количество влаги;

5) Гидратация - способность белков прочно связывать значительное количество влаги; при этом

они набухают, их масса и объём увеличиваются
Слайд 37

6) Пенообразование – способность белков образовывать системы высокой концентрации «жидкость – газ». Их называют пенами.

6) Пенообразование – способность белков образовывать системы высокой концентрации «жидкость –

газ». Их называют пенами.
Слайд 38

«Жизнь есть способ существования белковых тел…» Ф.Энгельс Аа Белки –

«Жизнь есть способ существования белковых тел…» Ф.Энгельс

Аа
Белки – важнейшая
составная часть живых
организмов,

входят в состав
кожи, роговых покровов, мышечной и нервной ткани.

Высокомолекулярные
соединения
количественный
Состав: Мr большая
качественный
S P C H O N
0,3%; 0,2%; 50,6%; 6,5%; 21,5%; 15%

Данилевский
Фишер
Полипептидная теория
Белок - полипептид
Х/С
Амфотерность
Горение – запах жжёных перьев;
Гидролиз - разрушение первичной структуры белка;
Денатурация:
высокая температура;
радиация;
соли тяжёлых Ме;
Гидратация
Пенообразование
Качественные реакции:
Биуретовая реакция:
Б + CuSO4 + NaOH → Ф О
Ксантопротеиновая
реакция:
Б + HNO3 → Ж О

Ф/С
Фибриллярные
Н2О прочны!
Глобулярные
Н2О! Коллоидный раствор

Протеины
(простые)

Протеины
(сложные)

Функции
защитная
транспортная
строительная
двигательная
энергетическая
ферментативная

Превращение белков в организме
ферменты
Белок → амк → Белок – Q
+ О
CO2, NH3, мочевина, вода

Слайд 39

ПРОДУКТЫ, СОДЕРЖАЩИЕ ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ

ПРОДУКТЫ, СОДЕРЖАЩИЕ ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ

Слайд 40

ПРОДУКТЫ, СОДЕРЖАЩИЕ РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ

ПРОДУКТЫ, СОДЕРЖАЩИЕ РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ

Слайд 41

Превращения белков в организме

Превращения белков в организме

Слайд 42

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с

непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).
Имя файла: Строение-и-свойства-белков.pptx
Количество просмотров: 97
Количество скачиваний: 0