Биохимия пәнінің мазмұны мен дамуы. Аминқышқылдар қасиеттері мен жіктелуі презентация

Дәріс жоспары
1.Биохимия пәні мен міндеттері.
Биохимияның негізгі бөлімдері мен даму бағыттары
2.Биохимия және медицина.
3.Аминқышқылдар туралы түсінік
4. Аминқышқылдар жіктелуі
5.Аминқышқылдардың физикалық қа-сиеттері
6. Аминқышқылдарды алу жолдары
7.Дәрі-дәрмек препараттар

Биохимия-тіршіліктің молекулалық негізі жөніндегі ғылым.
Ол тірі организмдердің химиялық құрамын, тірі материяда болатын химиялық реакцияларды зерттейді.

Барлық ағзалар негізінде жасушада жүретін химиялық реакциялар жиынтығы катаболизм мен анаболизм жатыр

Барлық ағзалар негізінде жасушада жүретін химиялық реакциялар жиынтығы катаболизм мен анболизм жатыр

Аминқышқылдар – амин және карбонильді топтары бар май қышқылдарының туындылары.
Әрбір аминқышқылының рациональді атауынан басқа қалыптасқан тривиальді атауы бар.

Аминқышқылдарының ашылу тарихы
Бірінші аминқышқылы аспарагин1806 жылы аспарагус спаржа құрамында , ал соңғы ашылған аминқышқылы треонин 1938 жылы ақуыз құрамында ашылған.
Глутамин қышқылы бидайда, ал глицин оның тәтті дәміне қарап аталған (от греч. glykys — тәтті).

ФИЗИКАЛЫҚ ҚАСИЕТТЕРІ
Аминқышқылдары түссіз кристалл заттар. Олардың көбі суда жақсы ериді және80%- этанол ерітіндісінде ериді. Олардың көбі тәтті дәмді болып келеді.

Аминоқышқылдардың жалпы формуласы
Cα
H
R
COOH
H2N

pH 7.0-де аминоқышқылдардың күйі
Cα
H
R
COO-
+H3N

Аминқышқылдар жіктелуі
1. моноаминомонокарбон: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, метионин, фенилаланин, тирозин, треонин, цистеин.
2. моноаминодикарбон: аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аспарагин, глутамин.
3. диаминомонокарбон: аргинин, лизин.
4. гетероциклді: пролин, триптофан, гистидин.

Функциональных топтардың орналасуы бойынша:
α , β , γ…
С – С- С – С – СООН
|
NH2
С – С- С – С – СООН
|
NH2
С – С- С – С – СООН
|
NH2

Функциональных топтардың саны бойынша :
моноаминомонокарбон
диаминомонокарбон
С-С-С-С-С –СООН
׀ ׀
NH2 NH2
2, 6 – диаминогексан қышқылы

Белок молекуласында аминқышқылдары бір-бірімен пептидті : (-СО-NH-), деп аталатын ковалентті амидтік байланыспен байланысқан.
R-CH-COOH H2N-CH-COOH R-CH-CO--NH-CH-COOH
| + | ----? | |
NH2 R` NH2 R`

пептидті байланыстан басқа белок молекуласында келесі байлыныстар бар:
1. Ковалентті байланыс: дисульфидті --S--S--
2. ковалентті емес химиялық байланыстар:
сутекті ( -- СО.....NH2--) (--ОН....ОС--)
иондық -COO-...+NH3--
полярлы емес байланыс (-- R .... R--)

пептидті байланыс

дисульфидті химиялық байланыс

Белок молекуласындағы дисульфидті байланыс мысалы

Ауыстырылмайтын аминқышқылдары организмде синтезделмейді.Себебі оған сәйкес кетоқышқылдар организмде жоқ.Оларды біз тек тағаммен ғана қабылдаймыз.
Ауыстырылмайтын: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.
аргинин, гистидин, цистин, тирозин. Ауыстырылатын: аланин, аспарагин, аспарагин қышқылы, глутамин, глицин, глутаминовая қышқылы.

Тірі ағзада:
Табиғи аминқышқылдары (150)
Протеиногенді аминоқышқылдары( 20) ақуыз құрамында
Ауыстырылмайтын:
валин, лейцин, лизин, треонин, цистеин и др.
Антибиотиктер (пенициллин)
Полиамидті смол (капрон, нейлон)

Аминоқышқылдар пайдасы
Тағамның ең қажетті компоненті.
Бұлшық ет ұлпаларына қажетті құрылыс мате-риалдары
Бүкіл органдарға қажетті ақуыздардың құрамына кіреді.
.

Нейромедиатор ретінде бір жасушадан екіншісіне нерв импульстарын жолдап, бас миының жұмысын жақсартады.
Аминокышқылдар дәрумен-дер мен минералдардың сіңуін жақсартады