Аминокислоты. Белки презентация

АМИНОКИСЛОТЫ (АК)
органические соединения, в состав которых
входят карбоксильная группа и аминогруппа

Классификация аминокислот
По происхождению АК бывают:
природные и синтетические.
II. Природные АК можно условно разделить на:
- аминокислоты – мономеры пептидов и белков;
- «свободные» аминокислоты.

Природные аминокислоты –
мономеры пептидов и белков
По взаимному расположению функциональ-
ных групп они являются α-аминокислотами:

Все α-аминокислоты (кроме глицина) могут
существовать в виде двух зеркальных
изомеров (D и L) – энантиомеров.

Природные α-аминокислоты относятся
только к L-ряду.
α-D-Аминокислоты - ксенобиотики

20 L-аминокислот
(по биологической ценности)
заменимые
незаменимые*
валин
изолейцин,
лейцин,
треонин,
метионин,
лизин,
фенилаланин,
триптофан
+ аргинин,
гистидин (у детей)

Кислотно-основные свойства АК
В зависимости от числа кислотных и основных
функциональных групп АК делятся на:
- нейтральные (1 -NH2 + 1 -COOH);
кислые (1 -NH2 + 2 -COOH): аспарагиновая
и глутаминовая кислоты;
основные (2 -NH2 + 1 -COOH): аргинин,
гистидин, лизин.

АК – амфотерные вещества, в твердом
состоянии всегда существуют в виде
биполярного иона:
В растворе существование АК в виде
биполярного иона зависит от рН среды.

Для каждой АК существует определенное
значение рН, называемое изоэлектрической
точкой (pI), при котором содержание в
растворе биполярного иона максимально.
Для нейтральных АК pI~6 находится в
слабокислой области.
Для кислых АК pI~3 находится в
сильно кислой среде.
Для оснóвных АК pI~9 находится в
щелочной среде.

Поведение нейтральных АК в зависимости от рН среды
+ОН
-
+Н+
-H2O
В изоэлектрической точке суммарный заряд
молекулы АК равен нулю.

Поведение кислых АК в зависимости
от рН среды
+Н+
+ОН
-
+ОН
-
-H2O
-H2O

Поведение оснóвных АК в зависимости
от рН среды
+Н+
+ОН
-
+Н+
-H2O

Химические свойства АК
1. in vitro
а) реакции по NH2-группе:
с кислотами;
с галогеналканами (алкилирование); с галогенангидридами карбоновых
кислот (ацилирование).
б) реакции по COOH-группе:
с акт. Ме, основными оксидами, основаниями;
со спиртами (этерификация);
с аммиаком;
декарбоксилирование.

в) качественные реакции:
- α-АК + нингидрин=сине-фиолетовое окраш.
- ксантопротеиновая реакция – качественная реакция на (карбо- и гетеро-) ароматические АК:
Ar-АК + HNO3 (конц.) = желтое окрашивание

2. in vivo
а) декарбоксилирование (при участии ф.
декарбоксилазы + кофермента: вит. В6) с
образованием биогенных аминов

б) трансаминирование (переаминирование) –
взаимное превращение амино- и кетокислот.
1) аланин + ЩУК ↔ ПВК + аспарагиновая к-та
2) аланин + α-кетоглутаровая к-та ↔ ПВК + глутаминовая
3) аспарагиновая к-та + α-кетоглутаровая к-та ↔
ЩУК + глутаминовая к-та

в) окислительное дезаминирование

д) реакция поликонденсации с образованием
пептидов и белков

Названия остатков АК в полипептидной цепи:
аспарагиновая кислота – аспартил;
глутаминовая кислота – глутамил;
аспарагин – аспарагинил;
глутамин – глутаминил.

Биологическое значение АК
-Участвуют в биосинтезе белков, гормонов
(адреналина, тироксина), азотистых оснований
НК, медиаторов, нейромедиаторов, глюкозы
(при углеводном голодании);
-глутаминовая и аспарагиновая кислоты
участвуют в обезвреживании NH3;
-аминокислоты-лекарства: глицин, метионин,
глутаминовая к-та, цистеин, триптофан.

ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
- природные полимеры, состоящие из
большого числа аминокислотных остатков.
Пептиды, содержащие > 100 аминокислотных
остатков, относят к белкам.
В отличие от пептидов, белки имеют более
сложное строение и синтезируются только
на рибосомах с участием т-РНК.

Классификация белков
В зависимости от химического состава:
простые белки (только из остатков α-АК)
и сложные белки (+ небелковая часть)
II. Сложные белки можно разделить на:
гликопротеины (+ углевод);
нуклеопротеины (+ НК);
липопротеины (+ липиды);
гемопротеины (+ гем).

Структурная организация белков
1. Первичная структура белка
это определенная последовательность амино-
кислотных остатков, связанных пептидной связью
Первичная структура белка поддерживается
ковалентными связями: пептидными и –S-S-
сульфидными (за счет радикалов АК-цистеина)

Особенности строения пептидной связи
плоская сопряженная поляризованная группа;
вращение вокруг связи C-N затруднено; анти (транс) - расположение атомов О и Н относительно связи C-N;
способность образовывать водородные связи и гидролизоваться.

2. Вторичная структура белка
α-спираль
это форма различных участков полипеп-
тидной цепи в пространстве
закручивание полипептидной
цепи по часовой стрелке.
На виток спирали приходится 3,6 АК.
α-Спираль поддерживается водородными
связями, в образовании которых участвуют
пептидные группы.
Водородные связи располагаются ǁ оси
спирали, а R- АК – снаружи и ┴ оси спирали.

α-спираль

β-слои (β-складчатый лист)
- полипептидные цепи, расположенные ǁ др. др.
и связанные водородными связями между
атомами пептидных групп.

3. Третичная структура белка
определенное пространственное располо-
жение элементов вторичной структуры белка.
Глобулярная третичная структура –
глобула (клубок) из α-спиралей.
Глобулярные белки растворимы в воде.
Фибриллярная третичная структура –
волокнистая структура из β-слоев.
Фибриллярные белки не растворимы в воде.

В формировании третичной структуры белка
участвуют следующие связи:
водородные (между функциональными
группами боковых R или между ними и
пептидными группами);
ионные (между ионогенными боковыми R:
асп-, глу-, тир-, цис-, арг+, лиз+, гис+);
гидрофобное взаимодействие
(дисперсионные силы между алкильными
или карбоароматическими радикалами);
ковалентные (дисульфидная связь).

4. Четвертичная структура белка
- определенное взаиморасположение
субъединиц в крупной молекуле.
Четвертичная структура поддерживается за
счет водородных связей и гидрофобных
взаимодействий между субъединицами.

Кислотно-основные свойства белков
Белки – амфотерные соединения
Белки можно разделить на:
- нейтральные (-NH2 = -COOH)
- кислые (-COOH > -NH2 )
- основные (-NH2 > -COOH)

При pH
в катионной форме и под действием
постоянного эл. тока будет двигаться к катоду.
При pH>pI белок заряжен «-», т.е. существует
в анионной форме и будет двигаться к аноду.
Для каждого белка существует своя
изоэлектрическая точка (pI), в которой
он электронейтрален.
В изоэлектрической точке белок имеет
наименьшую растворимость в воде.

На этом свойстве белков основан метод
электрофореза.
Электрофорез – направленное движение
белков от одного электрода к другому под
действием постоянного эл. тока.
Электрофорез используется для анализа,
очистки и разделения белков и АК; в
клинической диагностике; как метод лечения.

Химические свойства белков
1. Денатурация – разрушение четв., трет.,
вторич. структуры белка с сохранением
первичной.
Происходит при изменении Т, pH среды,
действии окислителей и восстановителей,
ионов тяжелых Ме, УФ, ультразвука, лазера.
Денатурация может быть обратимой (при Т↓) и необратимой (при Т↑).

2. Качественные реакции белков
а) Биуретовая реакция – на обнаружение
пептидных связей
Белок + СuSO4 + NaOH = фиолетовое окр.
б) Ксантопротеиновая реакция – на
обнаружение в составе белка
ароматических радикалов АК (см. АК)