Слайд 2
![Фронтальна робота 1) Я кі функціональні групи входять до складу](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-1.jpg)
Фронтальна робота
1) Я кі функціональні групи входять до складу амінокислот?
2) Самостійно
виберіть із таблиці три амінокислоти та складіть формули утворених ними трипептидів.
Слайд 3
![Білки Білки (поліпептиди) — це природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-2.jpg)
Білки
Білки (поліпептиди) — це природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки (біополімери), побудовані
із залишків α-амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками.
Слайд 4
![У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, у](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-3.jpg)
У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, у синтезі
в більшості випадків використовуються двадцять стандартних амінокислот. Безліч їхніх комбінацій дають велику розмаїтість властивостей молекул білків.
Слайд 5
![Фізичні властивості білків Білки відрізняються за ступенем розчинності у воді,](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-4.jpg)
Фізичні властивості білків
Білки відрізняються за ступенем розчинності у воді, але більшість
із них у ній розчиняються. До нерозчинних належать, наприклад, кератин і фіброїн, який входить до складу шовку й павутиння. Білки також поділяються на гідрофільні й гідрофобні.
Слайд 6
![Синтез білків Формальне утворення білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації α-амінокислот:](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-5.jpg)
Синтез білків
Формальне утворення білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації α-амінокислот:
Слайд 7
![Виділяють чотири рівні структурної організації білків. Первинна структура — певна](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-6.jpg)
Виділяють чотири рівні структурної організації білків.
Первинна структура — певна послідовність α-амінокислотних
залишків у поліпептидному ланцюзі.
Вторинна структура (α-спіраль) — це конформація поліпептидного ланцюга, закріплена безліччю водневих зв’язків між групами N−H і C = O. Одна з моделей вторинної структури — α-спіраль.
Слайд 8
![Третинна структура — форма закрученої в просторі спіралі, утворена головним](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-7.jpg)
Третинна структура — форма закрученої в просторі спіралі, утворена головним чином
за рахунок дисульфідних містків −S − S−, водневих зв’язків, гідрофобних та йонних узаємодій.
Четвертинна структура — агрегати кількох білкових макромолекул (білкові комплекси), утворені за рахунок узаємодії різних поліпептидних ланцюгів.
Слайд 9
![Хімічні властивості білків 1) Гідроліз білків є гідролізом поліпептидного ланцюга](/_ipx/f_webp&q_80&fit_contain&s_1440x1080/imagesDir/jpg/166909/slide-8.jpg)
Хімічні властивості білків
1) Гідроліз білків є гідролізом поліпептидного ланцюга з утворенням
набору амінокислот, що утворили цей поліпептидний ланцюг.
2) Денатурація — руйнування третинної та вторинної структур білкової молекули під дією нагрівання, сильних кислот, лугів, солей важких металів, спиртів, радіації.