Содержание
- 2. Аминокислоты Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
- 3. Аминокислоты Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены
- 4. Протеиногенные аминокислоты В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 протеиногенных, или стандартных α-аминокислот, кодируемых
- 5. Классификация По радикалу Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан, Полярные незаряженные (заряды
- 6. Классификация По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат,
- 7. Классификация По функциональным группам Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические:
- 11. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей,
- 12. Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: Лизин, Метионин, Фенилаланин, Триптофан, Треонин, Лейцин,
- 13. Для запоминания десяти незаменимых аминокислот существует мнемоническое правило: Лиза Метнула Фен в Трибуну, Трезвый Лейтенант Валялся
- 14. Кислотно-основные свойства
- 15. Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии
- 16. Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при
- 17. Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот
- 18. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты
- 19. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского
- 20. Способы получения аминокислот Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)
- 21. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот Отходы с оптически
- 22. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка
- 23. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы
- 24. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
- 25. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
- 26. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция
- 27. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) Нингидринная реакция
- 28. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот
- 29. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции β-аминокислот
- 30. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот
- 31. Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
- 32. Пептиды и белки
- 33. Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- 34. Пептиды и белки
- 35. Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.
- 36. Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в
- 37. Пептиды и белки Вторичная структура белков
- 38. Пептиды и белки Вторичная структура белков
- 39. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
- 40. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны
- 41. Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка
- 42. Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 43. Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 44. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
- 45. Пептиды и белки Вторичная структура белков β-структура белка
- 46. Пептиды и белки Вторичная структура белков А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные
- 47. Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации,
- 48. Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в
- 49. Пептиды и белки Ионные взаимодействия
- 50. Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия
- 51. Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков
- 52. Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
- 53. Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в
- 54. Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть,
- 55. Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с
- 57. Скачать презентацию